06.02.23 г. Понедельник, 306,401,408

 СПРАВА НАХОДИТСЯ АРХИВ- ТАМ СМОТРИМ ДАТУ И ГРУППЫ

РАСПИСАНИЕ ЗАНЯТИЙ НА НЕДЕЛЮ: 06.02.23г. - 10.02.23г.

 Пн.06,02: 306, 401, 401, 408 

Вт. 07,02: 508, 505, 505, 501

Ср. 08.02: 406, 505, 401, ---- 

 Чт. 09.02: 505, 501, 306, 508

 Пт. 10.02: 401, 505,  ----, 501  

ГРУППА 306 БИОЛОГИЯ 55,56 

ТЕМА 55,56:Развитие жизни в Кайнозое. Многообразие органического мира. Классификация организмов.

Отсчет последней, кайнозойской, эры в геологической истории и развитии биосферы начался с палеогена (67-25 млн лет назад) (рис. 2.7). Палеоген и последовавший за ним неоген (25—1,6 млн лет назад) обычно объединяют в третичный период, в течение которого формировалась арктотретичная флора — предвестница современной растительности тропического, субтропического и умеренного поясов Северного полушария. С кайнозойской эрой связано образование в результате Альпийского орогенеза молодых горных систем Евразии и Америки. Океан Тетис сменился горными системами, включающими Альпы, Карпаты, Кавказ, Тянь-Шань, Памир и Гималаи.

В качестве реликтовых морских бассейнов сохранились только Средиземное, Черное и Каспийское моря. Альпийская складчатость проявилась и в Тихоокеанском горном поясе, в котором охватила меньшие площади и развивалась слабо. Вследствие глобальной неотектоники литосферные плиты заняли положение, соответствующее современным материкам и океанам.

Климат на Земле оставался теплым и влажным. Средняя температура превышала современную на 8-9 °С. В течение всего палеогена на суше господствовала богатейшая тропическая флоракрокодилы, черепахи, змеи и ящерицы, наружный покров которых надежно защитил тело от чрезмерной потери влаги. Способствовали выживанию также их неприхотливость в пище и свойственный некоторым из них прием - зарываться в ил высыхавших водоемов(в более полярных широтах — субтропическая).

В Северном полушарии она получила название полтавской. В палеогеновых лесах росли пальма сабаль, магнолии, вечнозеленые дубы и буки, эвкалипты, фикусы, камфорный лавр, хлебное дерево, олеандры, гранаты и др. Сходство лесам Евразии и Северной Америки придавали секвойя, болотный кипарис, гинкго, ликвидамбар, тюльпанное дерево и протейные. На более северных территориях (Сибирь, Дальний Восток, Гренландия, Шпицберген, Северная Америка) широкое развитие получили листопадные широколиственные леса.

В конце палеогена, примерно 30 млн лет назад, началось постепенное похолодание климата Земли, вызванное уменьшением содержания углекислого газа в атмосфере (Будыко, 1980), увеличением площади суши и ее высоты над уровнем моря, а также уменьшением теплообмена в океане. Это похолодание вызвало прежде всего оледенение в Антарктиде, которая заняла свое приполюсное положение, вначале в горах, а затем (около 20 млн лет назад) образовался сплошной ледниковый покров. Материковые ледники в Северном полушарии появились в последнем миллионолетии.

Прогрессирующее с конца палеогена похолодание привело к смене полтавской флоры Евразии тургайской, представители которой сначала по горным хребтам, а с наступлением неогена по более широким путям проникли в Европу, вытесняя вымирающую субтропическую флору. Из представителей тургайской флоры сформировались современные листопадные широколиственные леса. На лагунных засоленных берегах высыхающего океана Тетис тургайская флора сменялась солонцеватой, а на водоразделах — близкой к саванновой.

В начале палеогена на суше преобладали клоачные, сумчатые и примитивные плацентарные млекопитающие. Причем географическая изолированность Австралии привела к сохранению на материке сумчатых и клоачных, в то время как на остальных континентах господствующими оказались плацентарные млекопитающие. Теплокровные, живородящие млекопитающие меньше, чем их предшественники пресмыкающиеся, зависели от изменений окружающей среды. Они смогли освоить не только сушу, но и водную (китообразные и ластоногие), и воздушную среду (летучие мыши).

Расширялась область распространения птиц. Костистые рыбы заселили все пресные и морские водоемы. Продолжали развиваться земноводные и пресмыкающиеся, появились новые группы форами-нифер, моллюсков, мшанок и иглокожих. До конца палеогена существовала индрикотериевая фауна, названная так по типичному для нее крупному безрогому носорогу индрикотерию.

Постепенное похолодание и нарастание континентальности климата в первой половине неогена оттеснило тургайские леса на океанические фланги Евразийского континента — в Средиземноморье, Западную и частично Восточную Европу, на юг Дальнего Востока, а также в Карпаты, Крым, на Кавказ. В это время в горах Северо-Восточной Сибири появился пояс темнохвойной елово-пихтовой тайги, который по мере похолодания и нарастания континентальности климата стал расширяться и постепенно занял огромные пространства Сибири, Урала и бассейна Печоры.

В Западной Европе развилась тепло-умеренная флора. Севернее тайги образовалась тундровая растительность. Параллелизм в развитии флоры Евразии и Америки сказался на появлении в последней травянистых равнин (степей и прерий). Следует упомянуть о господстве в заболоченных низинах самых высоких в истории зеленого покрова Европы так называемых янтарных лесов из смолоносных гигантских деревьев — таксодиума (болотного кипариса), секвойи и ликви-дамбара.

Их окаменелую смолу — янтарь находят не только на берегах Балтийского моря, но и в Полесье. Травянистые поляны обеспечивали кормом оленей, косуль и антилоп. Длиннохоботные слоны со слабоизогнутыми бивнями и крупные однопалые лошади пришли на смену гуишарионовой фауне — мастодонтам, трехпалым гиппарионам и махайродам, гиенам, носорогам, жирафам, оленям и разнообразным обезьянам, достигшим расцвета в начале неогена. В образовавшихся степях Евразии паслись предки травоядных туров и бизонов.

ГРУППА 401 ХИМИЯ 33,34

ТЕМА 33,34:Межклассовая изомерия с алкадиенами

С.р.-проверка знаний.

ПРОВЕРЬТЕ СЕБЯ, ПРОЙДИТЕ ТЕСТ (С ПОДСКАЗКАМИ) ЗДЕСЬ:

https://studarium.ru/article-test/184

ГРУППА 401 ЭКОЛОГИЯ 28 

ТЕМА 28: Биологическое разнообразие как основное условие устойчивости популяций, биоценозов и экосистем.

ОТКРОЙТЕ УЧЕБНИК ПО ЭКОЛОГИИ  ПАРАГРАФ 20 ,СТР.147

ПРОЧИТАЙТЕ, СОСТАВЬТЕ КРАТКИЙ ПЛАН. УСТНО ОТВЕТИТЬ НА ВОПРОСЫ В КОНЦЕ ПАРАГРАФА.

ГРУППА 408 ХИМИЯ 37,38

ТЕМА 37,38:  Белки — природные полимеры. Состав и строение белков.Свойства белков. Превращение белков в организме.

Белки (протеины, полипептиды) — самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. В состав молекул белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы, фосфора и железа.

Мономерами белков являются аминокислоты, которые (имея в своём составе карбоксильную и аминогруппы) обладают свойствами кислоты и основания (амфотерны).

Благодаря этому аминокислоты могут соединяться друг с другом (их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен). В связи с этим молекулы белков имеют большие размеры, и их называют макромолекулами.

Структура белковой молекулы

Под структурой белковой молекулы понимают её аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы белка.

В молекулах белков встречается всего 20 видов различных аминокислот, и огромное разнообразие белков создаётся за счёт различного их сочетания.

• Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи — это первичная структура белка. Она уникальна для любого типа белка и определяет форму его молекулы, его свойства и функции.
• Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали в результате образования водородных связей между —СО и —NН группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи (между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты). Эта спираль — вторичная структура белка.
• Третичная структура белка — трёхмерная пространственная «упаковка» полипептидной цепи в виде глобулы (шарика). Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот (гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S–S связями).
• Некоторые белки (например, гемоглобин крови человека) имеют четвертичную структуру. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Четвертичная структура удерживается непрочными ионными, водородными и гидрофобными связями.

 

Структура белков может нарушаться (подвергаться денатурации) при нагревании, обработке некоторыми химическими веществами, облучении и др. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном — третичная, а затем — вторичная, и белок остаётся в виде полипептидной цепи. В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию.

Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Этот процесс называют ренатурацией.

 

Разрушение первичной структуры необратимо.

 

Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть ещё и сложные белки, в состав которых могут входить углеводы (гликопротеины), жиры (липопротеины), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеины) и др.

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

ТЕМА:Свойства белков. Превращение белков в организме.

Амфотерность белков

Молекулы белков содержат карбоксильные и аминогруппы, следовательно, они обладают амфотерными свойствами и образуют соли как с кислотами, так и с основаниями:

Гидролиз (разрушение) белков

Гидролиз белков происходит при нагревании с растворами кислот, щелочей или при действии ферментов по месту пептидных связей:

Качественные (цветные) реакции на белки

• 1. Биуретовая реакция (на пептидные связи): раствор белка + NaOH + Cu(OH)2 —> фиолетовое окрашивание
• 2. Ксантопротеиновая реакция (на остатки ароматических аминокислот; происходит нитрование бензольных колец):

раствор белка + HN03 (конц) —> желтое окрашивание

3. Реакция с ацетатом свинца (II) (на содержание серы):

раствор белка + Pb(CH3COO)2 + NaOH —> черный осадок

Денатурация

Денатурация — частичное или полное разрушение пространственной структуры белка (при сохранении им первичной структуры) под действием физических или химических факторов (нагревание, радиация, действие кислот, щелочей и т.д.). Денатурация происходит, например, при варке мяса или яиц.

ТЕМА:  Свойства белков. Превращение белков в орга­низме. Успехи в изучении и синтезе белков. Химия и здоровье человека. Лекарства. 

Белки в природе Белки – это молекулы жизни. Каждый живой организм содержит большое количество различных белковых молекул, при этом каждому виду присущи особые, свойственные только ему белки. Даже белки, выполняющие у различных видов одну и ту же функцию, отличаются друг от друга. Например, у всех позвоночных животных – рыб, птиц, млекопитающих – красные клетки крови содержат белок гемоглобин, переносящий кислород. Но гемоглобин у каждого вида животных свой, особенный. Молекула гемоглобина лошади отличается от соответствующего белка человека в 26 местах, свиньи – в 10 местах, а гориллы – всего лишь одной аминокислотой. Функции белков в организме очень разнообразны. Есть белки – переносчики веществ (молекул, ионов) и электронов; есть биокатализаторы, ускоряющие реакции в миллиарды раз и отличающиеся удивительной специфичностью, есть регуляторы различных биологических процессов в организме – гормоны, например, инсулин, вазопрессин, окситоцин. Белки защищают организм от инфекции, они способны узнавать и уничтожать чужеродные объекты: вирусы, бактерии, клетки. Контакты клетки с внешней средой также выполняют разнообразные белки, умеющие различать форму молекул, регистрировать изменение температуры, ничтожные примеси веществ, отличать один цвет от другого. Свойства белков Свойства белков весьма разнообразны и определяются их строением. 1. По растворимости в воде белки делятся на два класса: глобулярные белки – растворяются в воде или образуют коллоидные растворы; фибриллярные белки – в воде нерастворимы. 2. Денатурация. При нагревании, изменении кислотности среды происходит разрушение вторичной и третичной структуры белка с сохранением первичной. Это явление называют денатурацией. Пример денатурации – свертывание яичных белков при варке яиц. Денатурация бывает обратимой (при употреблении алкоголя, солёной пищи) и необратимой. Необратимая денатурация может быть вызвана высокими температурами, радиацией, при отравлении организма солями тяжелых металлов, спиртами, кислотами. ВИДЕО: Свертывание белков при нагревании Осаждение белков солями тяжелых металлов Осаждение белков спиртом 3. Гидролиз белков – это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков. 4. Для белков известно несколько качественных реакций. 1.     Все соединения, содержащие пептидную связь, дают фиолетовое окрашивание при действии на них солей меди (II) в щелочном растворе. Эта реакция называется биуретовой. ВИДЕО: ВИДЕО: Биуретовая реакция белков 2.     Белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланин, тирозин) дают желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты – ксантопротеиновая реакция. ВИДЕО: ВИДЕО: Качественные реакции на белки: биуретовая и ксантопротеиновая Ксантопротеиновая реакция белков 5. Амфотерные свойства белков Очень важным для жизнедеятельности живых организмов является буферное свойство белков, т.е. способность связывать как кислоты, так и основания, и поддерживать постоянное значение рН различных систем живого организма. Превращение белков в организме Животные организмы строят свои белки из аминокислот тех белков, которые они получают с пищей. Поэтому наряду с жирами и углеводами белки – обязательный компонент нашей пищи. Животные и растительные белки в пищеварительном тракте человека расщепляются на аминокислоты. В процессе переваривания пищи происходит гидролиз белков под влиянием ферментов. В желудке они расщепляются на более или менее крупные «осколки» – пептиды, которые далее в кишечнике гидролизуются до аминокислот. Последние всасываются ворсинками кишечника в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. Здесь из аминокислот под действием ферментов синтезируются белки, свойственные тканям человеческого тела. Для синтезирования белков необходимо наличие определенных аминокислот. Но в одних белках, поступающих с пищей, имеются все необходимые человеку аминокислоты, а в других не все. Организм человека может сам синтезировать некоторые аминокислоты или заменять их другими. Но 10 аминокислот он образовать не в состоянии. Их  должен непременно получать с пищей.  Эти  кислоты  называются  незаменимыми (см. Приложения). Белки, содержащие все необходимые аминокислоты, называют полноценными.  Остальные белки - неполноценные. Полноценными являются белки молока, сыра, мяса, рыбы, яиц,  бобовых.    Синтезом белков в клетках управляет ДНК. Он осуществляется на поверхности рибосом с помощью РНК. В организме человека белки почти не откладываются в запас. Излишки аминокислот в клетках печени превращаются в углеводы — глюкозу и гликоген или в резервный жир. Поэтому артистам балета слишком больших количеств белков в пище нужно избегать. Но и намеренное голодание, когда вследствие больших энерготрат организм, израсходовав запасы углеводов и жира, начинает тратить резервы белка, очень вредно. Это тратятся белки цитоплазмы клеток.   Судьба аминокислот в организме различна  1. Основная их масса расходуется на синтез белков, которые идут на увеличение белковой массы организма при его росте и на обновление белков, распадающихся в процессе жизнедеятельности. 2. Синтез белков идет с поглощением энергии. 3. Аминокислоты используются в организме и для синтеза небелковых азотсодержащих соединений, например нуклеиновых кислот. 4. Часть аминокислот подвергается постепенному распаду и окислению.   Успехи в изучении и синтезе белков Основные сведения о составе и строении белков были получены при изучении их гидролиза (гидролиз белков – необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот). Установлено, что в результате гидролиза любого белка получается смесь α-аминокислот, причем наиболее часто встречаются в составе белков 20 α-аминокислот. Как же аминокислоты образуют белковую молекулу? Еще в 80-х годах прошлого века русский ученый-биохимик А.Я. Данилевский на основании своих опытов впервые высказал гипотезу о пептидной связи между остатками аминокислот в белковой молекуле. В 1899 году исследованиями белков занялись немецкие химики-органики Эмиль Фишер и Франц Гофмейстер. Они высказали предположение, что в белках аминокислоты связаны за счет аминогруппы одной кислоты и карбоксила другой. При образовании такой связи выделяется молекула воды. Эта гипотеза была блестяще подтверждена экспериментально в 1907 году и получила название “полипептидной теории”. Фишеру удалось синтетически получить полипептиды, в молекулы которых входили различные аминокислотные остатки, соединенные пептидными связями.  Химический синтез широко применяют для получения пептидов, в т.ч. биологически активных гормонов и их разнообразных аналогов, используемых для изучения взаимосвязи структуры и биологической функции, а также пептидов, несущих антигенные детерминанты различных белков и применяемых для приготовления соответствующих вакцин. Первые химические синтезы белка в 60-е гг. (инсулина овцы и рибонуклеазы S), осуществленные в растворе с помощью тех же методов, которые используют при синтезе пептидов, были связаны с чрезвычайно большими сложностями. В каждом случае требовалось провести сотни химических реакций и окончательный выход белка был очень низок (менее 0,1%), в результате чего полученные препараты не удалось очистить. Позже были синтезированы некоторые химически чистые белки, в частности инсулин человека (П. Зибер и др.) и нейротоксин II из ядра среднеазиатской кобры (В.Т. Иванов). Однако до сих пор химический синтез белка представляет весьма сложную проблему и имеет скорее теоретическое, чем практическое значение. Более перспективны методы генетической инженерии, которые позволяют наладить промышленное получение практически важных белков и пептидов.  Упрощенный синтез полипептидов можно представить так: Вспомните: связь между остатками аминокислот, а именно: между группами С = О одной кислоты и N-H другой кислоты – называется пептидной (амидной), группа атомов –СО─NH ─ называется пептидной (амидной) группой. Пептидная или белковая цепь представляет собой продукт поликонденсации аминокислот. Один из концов цепи, где находится остаток аминокислоты со свободной аминогруппой, называется N-концом, сама аминокислота – N-концевой; другой конец цепи с остатком аминокислоты, имеющим карбоксильную группу, называется С-концом, кислота – С-концевой. Пептидную цепь всегда записывают, начиная с N-конца. В названии пептида за основу принимают С-концевую кислоту, остальные аминокислоты указывают как заместители с суффиксом –ил-, перечисляя их последовательно, начиная с N-конца. Название полученного дипептида: ГЛИЦИЛАЛАНИН  ВИДЕО: Качественное определение азота в органических соединениях