ЧЕТВЕРГ, 13.01.22 г. 408,403,  408, 405ИНСТРУКЦИЯ ДЛЯ ТЕХ, КТО  НЕ МОЖЕТ НАЙТИ СВОЮ ГРУППУ: 

СПРАВА ЕСТЬ АРХИВ. В АРХИВЕ ПО-ПОРЯДКУ РАСПОЛОЖЕНЫ ДНИ НЕДЕЛИ. ТАМ ЖЕ ВИДНЫ ДАТЫ И  НОМЕРА ГРУПП. ВЫБИРАЕТЕ ДЕНЬ СО СВОЕЙ ГРУППОЙ,  И ОН ОТКРОЕТСЯ. УРОКИ ВЫЛОЖЕНЫ ПО РАСПИСАНИЮ. НА ОДНОЙ СТРАНИЦЕ ВЫЛОЖЕН ОДИН ДЕНЬ . ВНИМАНИЕ!!! На выполнение задания отводится 1 неделя. Моя почта :   rimma.lu@gmail.com      Жду ваши фотоотчеты!

Критерии оценивания: Для получения отличной оценки обучающийся должен:

- соблюдать отведенное время;

- разборчиво и правильно выполнить работу

Если работа будет прислана после указанного срока , оценка будет снижаться.

ГРУППА 408 ХИМИЯ 23,24

ТЕМА: Свойства, получение и применение алкенов.

ТЕМА: Правило Марковникова.

Содержание

• Реакции, характерные для алкенов
• Реакции присоединения
• Качественная реакция на двойную связь (на алкены)
• Реакции замещения в алкенах
• Реакции полимеризации
• Реакции окисления алкенов
• Реакции изомеризации

Реакции, характерные для алкенов

Химические свойства алкенов определяются наличием в молекулах двойной связи. Для алкенов наиболее характерны реакции присоединения и окисления, протекающие за счёт разрыва двойной связи.

Реакции присоединения

Реакции присоединения к алкенам протекают по ионному механизму. В результате реакции происходит разрыв –связи с образованием продукта присоединения.

Молекулы образующихся продуктов присоединения не содержат двойных связей.

1. Присоединение водорода (гидрирование)

Реакция протекает в присутствии катализатора (никель, платина, палладий) и приводит к образованию алканов:

Этен                                        Этан

2. Присоединение воды (гидратация)

Реакция происходит в присутствии минеральных кислот (серной, фосфорной) и приводит к образованию спиртов:

Этен                                               Этанол

Реакцию гидратации этилена используют в промышленности для получения этанола.

В случае несимметричных алкенов реакция гидратации протекает по правилу Марковникова:

Правило Марковникова

атом водорода преимущественно присоединяется к наиболее гидрированному атому углерода по месту разрыва двойной связи.

3. Присоединение галогеноводородов (гидрогалогенирование)

Как и присоединение воды, происходит в соответствии с правилом Марковникова:

Пропан                                      –Бромпропан

Однако при наличии в молекуле электроноакцепторных заместителей, например атомов фтора, присоединение протекает «против» правила Марковникова. При этом водород присоединяется по месту разрыва двойной связи не к наиболее, а к наименее гидрированному атому углерода:

«Против» правила Марковникова протекает также реакция присоединения галогеноводородов в присуствии пероксидов. Так, при взаимодействии пропена с бромоводородом в присутствии пероксидов () образуется –бромпропан:

Пропен                                          –бромпропан 

4. Присоединение галогенов (галогенирование)

При пропускании этилена через бромную воду (раствор брома в воде) наблюдается обесцвечивание раствора в результате присоединения брома к этилену с образованием –дибромэтана:

Этен                                          –Дибромэтан

Качественная реакция на двойную связь

Обесцвечивание бромной воды является качественной реакцией на двойную связь.

Реакции замещения в алкенах

Однако при проведении реакции галогенирования при освещении или при высокой температуре в газовой фазе двойная связь не разрушается, а происходит замещение атома водорода в –положении по отношению к двойной связи на галоген:

В этом случае реакция галогенирования протекает не по ионному, а по радикальному механизму.

Реакции полимеризации алкенов

Молекулы алкенов способны присоединяться друг к другу, вступая в реакцию полимеризации. В результате присоединения большого количества молекул образуются вещества с большой молекулярной массой — полимеры. Такие высокомолекулярные соединения называют полимерами, а реакцию — полимеризацией.

Полимеризация

присоединение молекул, содержащих кратную связь, друг к другу с образованием полимера — вещества с очень большой молекулярной массой.

В реакции полимеризации молекулы алкенов последовательно соединяются за счёт разрыва -связей. Реакцию полимеризации проводят в присутствии катализаторов.

Этилен                              Полиэтилен

Мономер

исходное соединение, из которого получают полимер

Структурное звено

повторяющееся звено в молекуле полимера

Макромолекула

молекула полимера (макрос — большой).

Степень полимеризации

число n, показывающее сколько молекул мономера соединилось в макромолекулу

Степень полимеризации n можно также определить как число структурных звеньев в молекуле полимера.

В реакции полимеризации этилена мономером является этилен , а структурным звеном — группа атомов (). В результате реакции полимеризации этилена образуется макромолекула полиэтилена (.

Реакции окисления

Реакции окисления алкенов, в отличие от алканов, протекают легко. В зависимости от условий протекания реакции, строения алкена, силы окислителя, возможно «мягкое» и «жёсткое» окисление.

Мягкое окисление протекает на холоде под действием водного раствора перманганата калия и сопровождается разрывом только –связи с образованием двухатомного спирта. При этом двойная связь  превращается в одинарную:

                                 этандиол– (этиленгликоль)

В результате реакции водный раствор перманганата калия обесцвечивается, что является качественной реакцией на двойную связь.

Жёсткое окисление происходит, например, при нагревании с растворами перманганата или дихромата калия в кислой среде и сопровождается разрывом не только –связи, но и –связи. Продуктами жёсткого окисления могут быть карбоновые кислоты, кетоны, углекислый газ. По продуктам жёсткого окисления можно установить строение алкена и положение двойной связи в его молекуле. Например, при окислении бутена– образуются пропионовая кислота и углекислый газ:

При жёстком окислении бутена– продуктом является только уксусная кислота:

Алкены, как и все углеводороды, горят на воздухе. Продуктами полного окисления алкенов в результате сгорания являются углекислый газ и вода, например:

Этилен, в отличие от метана, сгорает на воздухе светящимся пламенем.

Коротко о главном

Химические свойства алкенов определяются наличием в молекулах двойной связи. Для алкенов наиболее характерны реакции присоединения и окисления, протекающие за счет разрыва двойной связи.

За счёт разрыва –связи алкены способны присоединять водород (реакция гидрирования), воду (реакция гидратации), галогеноводороды (реакция гидрогалогенирования), галогены (реакция галогенирования).

Для алкенов характерна реакция полимеризации, протекающая за счёт разрыва –связи.

Мягкое окисление протекает на холоде под действием водного раствора перманганата калия и сопровождается разрывом только –связи с образованием двухатомного спирта.

Жёсткое окисление происходит при нагревании с растворами перманганата или дихромата калия в кислой среде и сопровождается разрывом не только –связи, но и –связи. Продуктами жёсткого окисления могут быть карбоновые кислоты, кетоны, углекислый газ.

Алкены, как и все углеводороды, горят на воздухе. Продуктами полного окисления алкенов являются углекислый газ и вода.

Качественными реакциями на двойную связь являются обесцвечивание бромной воды за счёт присоединения брома к молекуле алкена и обесцвечивание раствора перманганата калия за счёт окисления алкена.

Вопросы для самоконтроля

1. Сравните химическую активность алкенов и алканов. В чём заключается основное отличие химических свойств алкенов от свойств алканов?

2. Какие типы реакций характерны для алкенов?

3. Предложите способы, позволяющие отличить этан от этена.

4. Как вы считает, почему этен, в отличие от метана, горит на воздухе святящимся пламенем?

5. Составьте уравнение реакции полного сгорания алкенов в общем виде.

Реакции изомеризации

При нагревании алкены могут подвергаться изомеризации. При этом происходит смещение двойной связи или изомеризация углеродного скелета:

 

Озонирование и каталитическое окисление

1. Для алкенов характерно взаимодействие с озоном () или реакция озонирования, приводящая к образованию соответствующих карбонильных соединений.

   При озонировании несимметричных алкенов  образуются карбонильные соединения разного состава   и 

2. При каталитическом окислении (в присутствии серебра) алкены образуют окиси (циклические оксиды или эпоксиды). 

Эпоксиды также образуются при взаимодействии алкенов с пероксикислотами .
Этилен в присутствии солей палладия(II) окисляется кислородом до уксусного альдегида.

Эпоксиды (оксираны)

насыщенные трёхчленные гетероциклы, содержащие в цикле один кислородный атом.

Эпоксиды являются циклическими простыми эфирами, однако вследствие напряженности трёхчленного цикла обладают высокой реакционной способностью в реакциях раскрытия цикла. Окись этилена является простейшим оксираном и широко используется в промышленности для получения этиленгликоля, диэтиленгликоля, триэтиленгликоля, их моно- и диалкиловых эфиров.

При окислении этилена над солями меди и палладия образуется уксусный альдегид с последующим доокислением до уксусной кислоты

 

Особенности химических свойств алкенов за счёт их электронного строения

В симметричных алкенах связь не поляризована. В несимметричных алкенах поляризация связи зависит от электронных свойств заместителя. Так, в молекуле пропена  метильная группа, обладающая положительным индуктивным эффектом  (отталкивает от себя общую электронную пару), вызывает перераспределение электронной плотности двойной связи, что приводит к локализации частичного отрицательного заряда на концевом атоме углерода, образующем двойную связь. Поэтому в реакциях электрофильного присоединения положительная частица — электрофил (например, протон водорода  начинает атаку именно по этому атому. В этом случае выполняется правило Марковникова (водород присоединяется туда, где больше водорода).

Получение алкенов

В промышленности алкены получают крекингом или дегидрированием алканов нефти.

Лабораторные способы получения алкенов основаны на реакциях отщепления.

1. Дегалогенирование

Реакция дигалогеналканов, в молекулах которых атомы галогенов расположены у соседних атомов углерода, с магнием или цинком приводит к образованию двойной связи:

СН2Сl-CН2Сl + Zn → CH2=CH2 + ZnCl2

2. Дегидрогалогенирование

При взаимодействии галогеналканов с горячим спиртовым раствором щелочи отщепляется молекула галогеноводорода и образуется алкен:

СН3-СН2-СНCl-СН3 + КОНспирт.  CH3-CH=CH-CH3 + KCl + H2O

3. Дегидратация

Нагревание спиртов с концентрированной серной или фосфорной кислотой приводит к отщеплению воды и образованию алкена.

Реакции отщепления несимметричных галогеналканов и спиртов часто протекают в соответствии с правилом Зайцева: Атом водорода преимущественно отщепляется от того из атомов С, который связан с наименьшим числом атомов Н.

Правило Зайцева, как и правило Марковникова, можно объяснить, сравнивая устойчивость промежуточных частиц, которые образуются в реакции.

Применение алкенов

Этилен, пропен и бутены – исходные вещества для нефтехимического синтеза, прежде всего для получения пластиков. Иногда этилен используют в овощехранилищах для ускорения созревания плодов.

ГРУППА 403 БИОЛОГИЯ 43, 44

Дема: Доказательства эволюции. Задание : посмотрите видео, прочитайте текст под видео и составьте план-конспект.   Фотоотчеты вышлите на почту : rimma.lu@gmail.com Тема: Вид. Критерии вида. Популяция.

Вид — это совокупность особей, которые обладают наследственным сходством морфологических, физиологических и биохимических особенностей, могут свободно скрещиваться и давать плодовитое потомство, приспособлены к определенным условиям и занимают определенный ареал. Порой самые опытные биологи становятся в тупик, определяя, принадлежат ли данные особи к одному виду или нет, для этого требуется учитывать все критерии вида.

 Используем один из критериев – морфологический, для характеристики вида, выполним лабораторную работу на тему: «Морфологические особенности растений различных видов». Для выполнения лабораторной работы представлены комнатные растения.

ДЛЯ ОПИСАНИЯ РАСТЕНИЯ ИСПОЛЬЗУЙТЕ ПРИЛОЖЕНИЕ 1

ПРИЛОЖЕНИЕ 1

Типы соцветий растений

Признаки однодольных и двудольных растений

Признаки растений кл. однодольные

Признаки растений кл. двудольные

1. в семени одна семядоля

1. в семени две семядоли

2. мочковатый тип корневой системы

2. стержневой тип корневой системы

3. параллельное или дуговое жилкование листьев

3. сетчатое жилкование листьев

 Лабораторная работа 

Тема:«Морфологические особенности растений различных видов»

Цель: научиться определять Морфологические особенности растений различных видов

ХОД РАБОТЫ

(пишите от первого лица, т.е. рассмотрим..., составим...)

1.Рассмотрите растения двух видов, запишите их названия, составьте морфологическую характеристику растений каждого вида, заполняя таблицу. (перечертите ее в тетрадь)

2.Сравните растения двух видов, выявите черты сходства и различия. Сделайте вывод : Чем объяснить сходства и различия растений?

Особенности внешнего строения растений

Видовое название растения

Видовое название растения

1. строения листьев (простые, сложные)

2.жилкование листьев (дуговое, параллельное, сетчатое)

3. строение стебля (прямостоячий, ползучий, цепляющийся, вьющийся, длинный, укороченный)

4.тип корневой системы (мочковатая, стержневая)

5.строение цветка (одиночные или соцветия (вид соцветия)

6. принадлежность к классу растений (однодольные или двудольные)

Вывод (черты сходства и различия растений, чем объяснить)

Материал для справок

Мята перечная

Этот вид выращивается во многих странах. Растения прямостоячее, достигают высоты 80 см и легко узнаются по простым зазубренным листьям с фиолетовым краем сетчатого жилкования. Листочки имеют приятный запах и освежающий холодящий вкус. Мята перечная растение с горизонтальным ветвистым корневищем и тонкими мочковатыми корнями.

Цветы собраны в соцветия колос.

Различают две формы мяты перечной – черную и белую. Наиболее интенсивно культивируют черную (еще называемую английской) мяту, дающую значительно больший выход эфирного масла, чем белая мята. Этот вид мяты размножается вегетативным способом.

Мята яблочная (душистая)

Это пряно-ароматическое растение, родиной которого считают Египет и Малую Азию. Растение прямостоячее, растет кустом высотой до 60 см. Листочки простые округлые, довольно крупные, морщинистые по краям. Надземная часть темно-зеленого цвета, употребляется в качестве пряности. Мята душистая имеет горизонтальные ветвистые корневища и тонкие мочковатые корни.

Цветы собраны в соцветия колос.

Мята яблочная обладает нежным ароматом. Может быть добавлена в салаты, супы, мясные блюда, но и в различные напитки, сладкие блюда и домашнюю выпечку.

Размножается семенами и вегетативным способом.

  

ГРУППА 408 БИОЛОГИЯ 23

ТЕМА:Вирусы. 

ВИРУСЫ.

Вирусы – неклеточная форма жизни

Вирус (от лат. virus — яд) — простейшая форма жизни, микроскопическая частица, представляющая собой молекулы нуклеиновых кислот (ДНК или РНК), заключенные в белковую оболочку (капсид) и способные инфицировать живые организмы.

Вирусы, за редким исключением, содержат только один тип нуклеиновой кислоты: либо ДНК, либо РНК (некоторые, например мимивирусы, имеют оба типа молекул).

Вирусы являются облигатными паразитами, так как не способны размножаться вне клетки. Вне клетки вирусные частицы ведут себя как химические вещества.

В настоящее время известны вирусы, размножающиеся в клетках растений, животных, грибов и бактерий (последних обычно называют бактериофагами). Обнаружены также вирусы, поражающие другие вирусы (вирусы-сателлиты).

Рис. 1 Бактериофаг

 

Строение вирусов

Просто организованные вирусы состоят из нуклеиновой кислоты и нескольких белков, образующих вокруг нее оболочку — капсид. Примеров таких вирусов является вирус табачной мозаики. Его капсид содержит один вид белка с небольшой молекулярной массой. 

Рис. 2 Вирус табачной мозаики

Сложно организованные вирусы имеют дополнительную оболочку — белковую или липопротеиновую; иногда в наружных оболочках сложных вирусов помимо белков содержатся углеводы. Примером сложно организованных вирусов служат возбудители гриппа и герпеса. Их наружная оболочка — это фрагмент ядерной или цитоплазматической мембраны клетки-хозяина, из которой вирус выходит во внеклеточную среду.

  

Рис. 3 Вирус гриппа

 

Распространение вирусов на Земле

Вирусы являются одной из самых распространенных форм существования органической материи на планете по численности: воды мирового океана содержат колоссальное количество бактериофагов (около 250 миллионов  частиц на миллилитр воды), их общая численность в океане — около 4×, а численность вирусов (бактериофагов) в донных отложениях океана практически не зависит от глубины и всюду очень высока. В океане обитают сотни тысяч видов (штаммов) вирусов, подавляющее большинство которых не описаны и тем более не изучены. Вирусы играют важную роль в регуляции численности популяций некоторых видов живых организмов (например, вирус дикования раз в несколько лет сокращает численность песцов в несколько раз).

Процесс вирусного инфицирования

Условно процесс вирусного инфицирования в масштабах одной клетки можно разбить на несколько взаимоперекрывающихся этапов:
• проникновение в клетку
• перепрограммирование клетки
• персистенция (переход в неактивное состояние)
• создание новых вирусных компонентов
• созревание новых вирусных частиц и их выход из клетки

ПРОНИКНОВЕНИЕ В КЛЕТКУ

На этом этапе вирусу необходимо доставить внутрь клетки свою генетическую информацию. Некоторые вирусы переносят также собственные белки, необходимые для ее реализации. Различные вирусы для проникновения в клетку используют разные стратегии: например, пикорнавирусы впрыскивают свою РНК через плазматическую мембрану, а вирионы ортомиксовирусов захватываются клеткой в ходе эндоцитоза, попадают в кислую среду лизосом, где происходит их окончательное созревание (депротеинизация вирусной частицы), после чего РНК в комплексе с вирусными белками преодолевает лизосомальную мембрану и попадает в цитоплазму. Вирусы также различаются по локализации их репликации, часть вирусов (например, те же пикорнавирусы) размножается в цитоплазме клетки, а часть (например, ортомиксовирусы) — в ее ядре.

ПЕРЕПРОГРАММИРОВАНИЕ КЛЕТКИ

При заражении вирусом в клетке активируются специальные механизмы противовирусной защиты. Зараженные клетки начинают синтезировать сигнальные молекулы — интерфероны, переводящие окружающие здоровые клетки в противовирусное состояние и активирующие системы иммунитета. Повреждения, вызываемые размножением вируса в клетке, могут быть обнаружены системами внутреннего клеточного контроля, и такая клетка должна будет «покончить жизнь самоубийством» в ходе процесса, называемого апоптозом или программируемой клеточной смерти. От способности вируса преодолевать системы противовирусной защиты напрямую зависит его выживание. Неудивительно, что многие вирусы (например, пикорнавирусы, флавивирусы) в ходе эволюции приобрели способность подавлять синтез интерферонов, апоптозную программу и т.д.

Кроме подавления противовирусной защиты вирусы стремятся создать в клетке максимально благоприятные условия для развития своего потомства.

СОЗДАНИЕ НОВЫХ ВИРУСНЫХ КОМПОНЕНТОВ

Размножение вирусов в самом общем случае предусматривает три процесса:

1.  Транскрипция вирусного генома, то есть синтез вирусной м-РНК.
2.  Ее трансляция, то есть синтез вирусных белков.
3.  Репликация вирусного генома (в некоторых случаях, когда генетическая информация вируса закодирована в виде РНК, геномная РНК одновременно играет роль мРНК, и, следовательно, процесс транскрипции в паразитируемой клетке не происходит за ненадобностью).

У многих вирусов существуют системы контроля, обеспечивающие оптимальное расходование биоматериалов клетки-хозяина. Например, когда вирусной мРНК накоплено достаточно, транскрипция вирусного генома подавляется, а репликация, напротив, активируется.

СОЗРЕВАНИЕ ВИРИОНОВ И ВЫХОД ИЗ КЛЕТКИ

В конце концов новосинтезированные геномные РНК или ДНК одеваются соответствующими белками и выходят из клетки. Следует сказать, что активно размножающийся вирус не всегда убивает клетку-хозяина. В некоторых случаях (например, ортомиксовирусы) дочерние вирусы отпочковываются от плазматической мембраны, не вызывая ее разрыва. Таким образом, клетка может продолжать жить и продуцировать вирус.

ГРУППА 405 БИОЛОГИЯ 3,4

ТЕМА: Углеводы. Липиды. 

УГЛЕВОДЫ делятся на моносахара, дисахара и полисахара.

Моносахара (растворяются в воде и имеют сладкий вкус):

• рибоза (входит в состав АТФ, РНК),
• дезоксирибоза (входит в состав ДНК),
• глюкоза (главный источник энергии, образуется при фотосинтезе, при дыхании окисляется до воды и углекислого газа).

Резервом, с помощью которого концентрация глюкозы в крови поддерживается на постоянном уровне, служит запас гликогена в печени. Избыток углеводов в организме превращается в жиры.

Полисахара (в воде не растворяются, вкуса не имеют). Выполняют строительную и запасающую функции:

• крахмал – запасной углевод у растений,
• гликоген – запасной углевод у животных и грибов,
• целлюлоза – компонент клеточной стенки растений.

ЛИПИДЫ – это группа веществ, не растворяющихся в воде. К ним относятся жиры, фосфолипиды (входят в состав плазматической мембраны – строительная функция) и стероиды (половые и корковые гормоны – регуляторная функция).

ЖИРЫ – состоят из глицерина и жирных кислот. Функция – запас энергии. При окислении жира выделяется в два раза больше энергии, чем при окислении грамма белка или углевода, а так же вода и углекислый газ.

Жиры запасаются в подкожной жировой клетчатке и в прокладках между органами. Кроме запаса энергии, жировые ткани выполняют функции теплоизоляции, запаса воды и механической защиты.

Жиры в организме могут образовываться из белков и углеводов.

Углеводы - органические вещества, биополимеры, подразделяющиеся на три группы, мономерами которых являются моносахариды (зачастую глюкоза). Их функции:

1. Энергетическая. Основная функция углеводов. В результате полного расщепления углеводов в клетке выделяется 38 молекул АТФ.
2. Запасающая. У растений углеводы запасаются в виде крахмала, у животных и грибов в виде гликогена.
3. Рецепторная. Углеводы входят в состав клеточных мембран.
4. Cтруктурная. Углеводы входят в состав клеточных стенок - у бактерий муреин, у растений целлюлоза, у грибов хитин.
5. Защитная. Углеводы входят в состав слизи, выделяемой железами, которая служит для защиты от механических и химических повреждений, а также от проникновения паразитических организмов.

Липиды - органические вещества, не являющиеся биополимерами, состоящие из высших карбоновых (жирных) кислот и спирта глицерина. Их функции:

1. Запасающая. Основная функция липидов, их способность массово накапливаться в клетках жировой ткани, в плодах и семенах.
2. Энергетическая. При расщеплении молекулы жира выделяется 36 кДж энергии.
3. Амортизационная. При падении часть энергии будет поглощена слоем подкожной жировой клетчатки, что снизит вероятность получения травмы.
4. Терморегуляционная. В холодную погоду жиры, накопленные в подкожной жировой клетчатке, препятствуют быстрому уходу тепла из организма в окружающую среду.
5. Структурная. Липиды составляют основу в клеточных мембранах.
6. Гормональная. Часть гормонов по своей природе является липидами.

ТЕМА:Белки. Лаб.работа№1 «Каталитическая активность ферментов в живых тканях».

(ЗАДАНИЕ:ПРОЧИТАТЬ И СОСТАВИТЬ КОРОТКИЙ ПЛАН , ВЫПОЛНИТЬ Л.Р.)

Строение белков

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH₂), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

 

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

 

 

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 10²⁰. Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

                 

 

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.

Свойства белков

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н⁺ определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

Функции белков

Функция	Примеры и пояснения
Строительная	Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д.
Транспортная	Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.
Регуляторная	Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
Защитная	В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.
Двигательная	Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных.
Сигнальная	В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.
Запасающая	В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.
Энергетическая	При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.
Каталитическая	Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО2 при фотосинтезе.

Ферменты

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».

Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.

Классификация ферментов

По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:

1. оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
2. трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
3. гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
4. лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С–С, С–N, С–О, С–S — декарбоксилаза),
5. изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
6. лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С–С, С–N, С–О, С–S — синтетаза).

Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.