СРЕДА , 25.05.22 г. 403, 305

   СРЕДА , 25.05.22 г. 403, 305

ГРУППА 403 ХИМИЯ 78

ТЕМА: Алкены. Этилен, его получение (дегидрированием этана, деполимеризацией полиэтилена). Гомологический ряд, изомерия, номенклатура алкенов. 

Непредельные углеводороды

К непредельным относят углеводороды, содержащие в молекулах кратные связи между атомами углерода. Непредельными являются алкены, алкины, алкадиены (полиены). Непредельным характером обладают также циклические углеводороды, содержащие двойную связь в цикле (циклоалкены), а также циклоалканы с небольшим числом атомов углерода в цикле (три или четыре атома). Свойство «непредельности» связано со способностью этих веществ вступать в реакции присоединения, прежде всего водорода, с образованием предельных, или насыщенных углеводородов — алканов.

Алкены

Алкены - непредельные (ненасыщенные) ациклические алифатические углеводороды, имеющие в молекуле одну двойную связь С=С. Такая связь содержит одну сигма-связь (σ-связь) и одну пи-связь (π-связь). Своё второе название — олефины — алкены получили по аналогии с жирными непредельными кислотами (олеиновая, линолевая), остатки которых входят в состав жидких жиров — масел.

Алкены также называют этиленовыми углеводородами, по первому члену гомологического ряда - этилену - CH₂=CH₂. Общая формула их гомологического ряда - C_nH_2n.

Гомологический ряд алкенов	Структурные формулы	Названия, суффикс ен, илен
C2Н4	CH2=CH2	этен, этилен
C3H6	CH2=CH-CH3	пропен
C4H8	CH2=CH-CH2-CH3	бутен-1
	CH3-CH=CH-CH3	бутен-2

Гомологи

СH₂=CH₂   этен

СH₂=CH-CH₃ пропен

СH₂=CH-CH₂-CH₃ бутен-1

СH₂=CH-CH₂-CH₂-СН₃ пентен-1

Физические свойства алкенов

Этилен (этен) – бесцветный газ с очень слабым сладковатым запахом, немного легче воздуха, малорастворим в воде.

С₂ – С₄ (газы)

С₅ – С₁₇ (жидкости)

С₁₈ – (твёрдые)

§  Алкены не растворяются в воде, растворимы в органических растворителях (бензин, бензол и др.)

§  Легче воды

§  С увеличением Mr температуры плавления и кипения увеличиваются

Строение

Этилен – простейший представитель

Молекулярная формула – С₂Н₄

Электронная формула
Структурная формула
Пространственное строение	В молекуле этилена подвергаются гибридизации одна s- и две p-орбитали атомов C – sp2-гибридизация: Таким образом, каждый атом C имеет по три гибридных орбитали (идут на образование трёх σ-связей) и по одной негибридной p-орбитали (идут на образование одной p-связи): Образование молекулы этилена

Запомните характеристики sр² –гибридизации

1)    Плоское тригональное (треугольное) строение

2)    Угол – HCH - 120°

3)    Длина (-С=С-) связи –   0,134 нм

4)    Связи  - σ, p

5)    Невозможно вращение относительно (-С=С-) связи

Изомерия

Структурная изомерия алкенов

1. Изомерия углеродного скелета (начиная с С₄Н₈):

2. Изомерия положения двойной связи (начиная с С₄Н₈):

3. Межклассовая изомерия с циклоалканами, начиная с С₃Н₆:

Пространственная изомерия алкенов

   Вследствие жесткой закрепленности атомов С     возможна   цис-транс-изомерия.

Номенклатура

Названия алкенов формируются путем добавления суффикса "ен" к названию алкана с соответствующим числом: этен, пропен, бутен, пентен и т.д.

При составлении названия алкена важно учесть, что главная цепь атомов углерода должна обязательно содержать двойную связь. Принято начинать нумерацию атомов углерода с того края, к которому ближе двойная связь. В конце названия указывают атом углерода, у которого начинается двойная связь.

Образование названий алкенов по номенклатуре ИЮПАК

ГРУППА 305 ХИМИЯ 44,45

Тема: Аминокислоты.Белки. Первичная, вторичная, третичная структуры белков

 Химические свойства белков: горение, денатурация, гидролиз, цветные реакции.   

Растворение белков в воде. Обнаружение белков в молоке и в мясном бульоне. Изучение свойств белков.

Белки (протеины, полипептиды) — самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. В состав молекул белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы, фосфора и железа.

Мономерами белков являются аминокислоты, которые (имея в своём составе карбоксильную и аминогруппы) обладают свойствами кислоты и основания (амфотерны).

Благодаря этому аминокислоты могут соединяться друг с другом (их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен). В связи с этим молекулы белков имеют большие размеры, и их называют макромолекулами.

Структура белковой молекулы

Под структурой белковой молекулы понимают её аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы белка.

В молекулах белков встречается всего 20 видов различных аминокислот, и огромное разнообразие белков создаётся за счёт различного их сочетания.

• Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи — это первичная структура белка. Она уникальна для любого типа белка и определяет форму его молекулы, его свойства и функции.
• Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали в результате образования водородных связей между —СО и —NН группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи (между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты). Эта спираль — вторичная структура белка.
• Третичная структура белка — трёхмерная пространственная «упаковка» полипептидной цепи в виде глобулы (шарика). Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот (гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S–S связями).
• Некоторые белки (например, гемоглобин крови человека) имеют четвертичную структуру. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Четвертичная структура удерживается непрочными ионными, водородными и гидрофобными связями.

 

Структура белков может нарушаться (подвергаться денатурации) при нагревании, обработке некоторыми химическими веществами, облучении и др. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном — третичная, а затем — вторичная, и белок остаётся в виде полипептидной цепи. В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию.

Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Этот процесс называют ренатурацией.

 

Разрушение первичной структуры необратимо.

 

Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть ещё и сложные белки, в состав которых могут входить углеводы (гликопротеины), жиры (липопротеины), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеины) и др.

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

ТЕМА:Свойства белков. Превращение белков в организме.

Амфотерность белков

Молекулы белков содержат карбоксильные и аминогруппы, следовательно, они обладают амфотерными свойствами и образуют соли как с кислотами, так и с основаниями:

Гидролиз (разрушение) белков

Гидролиз белков происходит при нагревании с растворами кислот, щелочей или при действии ферментов по месту пептидных связей:

Качественные (цветные) реакции на белки

• 1. Биуретовая реакция (на пептидные связи): раствор белка + NaOH + Cu(OH)2 —> фиолетовое окрашивание
• 2. Ксантопротеиновая реакция (на остатки ароматических аминокислот; происходит нитрование бензольных колец):

раствор белка + HN03 (конц) —> желтое окрашивание

3. Реакция с ацетатом свинца (II) (на содержание серы):

раствор белка + Pb(CH3COO)2 + NaOH —> черный осадок

Денатурация

Денатурация — частичное или полное разрушение пространственной структуры белка (при сохранении им первичной структуры) под действием физических или химических факторов (нагревание, радиация, действие кислот, щелочей и т.д.). Денатурация происходит, например, при варке мяса или яиц.

ТЕМА:  Свойства белков. Превращение белков в орга­низме. Успехи в изучении и синтезе белков. Химия и здоровье человека. Лекарства. 

Белки в природе Белки – это молекулы жизни. Каждый живой организм содержит большое количество различных белковых молекул, при этом каждому виду присущи особые, свойственные только ему белки. Даже белки, выполняющие у различных видов одну и ту же функцию, отличаются друг от друга. Например, у всех позвоночных животных – рыб, птиц, млекопитающих – красные клетки крови содержат белок гемоглобин, переносящий кислород. Но гемоглобин у каждого вида животных свой, особенный. Молекула гемоглобина лошади отличается от соответствующего белка человека в 26 местах, свиньи – в 10 местах, а гориллы – всего лишь одной аминокислотой. Функции белков в организме очень разнообразны. Есть белки – переносчики веществ (молекул, ионов) и электронов; есть биокатализаторы, ускоряющие реакции в миллиарды раз и отличающиеся удивительной специфичностью, есть регуляторы различных биологических процессов в организме – гормоны, например, инсулин, вазопрессин, окситоцин. Белки защищают организм от инфекции, они способны узнавать и уничтожать чужеродные объекты: вирусы, бактерии, клетки. Контакты клетки с внешней средой также выполняют разнообразные белки, умеющие различать форму молекул, регистрировать изменение температуры, ничтожные примеси веществ, отличать один цвет от другого. Свойства белков Свойства белков весьма разнообразны и определяются их строением. 1. По растворимости в воде белки делятся на два класса: глобулярные белки – растворяются в воде или образуют коллоидные растворы; фибриллярные белки – в воде нерастворимы. 2. Денатурация. При нагревании, изменении кислотности среды происходит разрушение вторичной и третичной структуры белка с сохранением первичной. Это явление называют денатурацией. Пример денатурации – свертывание яичных белков при варке яиц. Денатурация бывает обратимой (при употреблении алкоголя, солёной пищи) и необратимой. Необратимая денатурация может быть вызвана высокими температурами, радиацией, при отравлении организма солями тяжелых металлов, спиртами, кислотами. ВИДЕО: Свертывание белков при нагревании Осаждение белков солями тяжелых металлов Осаждение белков спиртом 3. Гидролиз белков – это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков. 4. Для белков известно несколько качественных реакций. 1.     Все соединения, содержащие пептидную связь, дают фиолетовое окрашивание при действии на них солей меди (II) в щелочном растворе. Эта реакция называется биуретовой. ВИДЕО: ВИДЕО: Биуретовая реакция белков 2.     Белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланин, тирозин) дают желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты – ксантопротеиновая реакция. ВИДЕО: ВИДЕО: Качественные реакции на белки: биуретовая и ксантопротеиновая Ксантопротеиновая реакция белков 5. Амфотерные свойства белков Очень важным для жизнедеятельности живых организмов является буферное свойство белков, т.е. способность связывать как кислоты, так и основания, и поддерживать постоянное значение рН различных систем живого организма. Превращение белков в организме Животные организмы строят свои белки из аминокислот тех белков, которые они получают с пищей. Поэтому наряду с жирами и углеводами белки – обязательный компонент нашей пищи. Животные и растительные белки в пищеварительном тракте человека расщепляются на аминокислоты. В процессе переваривания пищи происходит гидролиз белков под влиянием ферментов. В желудке они расщепляются на более или менее крупные «осколки» – пептиды, которые далее в кишечнике гидролизуются до аминокислот. Последние всасываются ворсинками кишечника в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. Здесь из аминокислот под действием ферментов синтезируются белки, свойственные тканям человеческого тела. Для синтезирования белков необходимо наличие определенных аминокислот. Но в одних белках, поступающих с пищей, имеются все необходимые человеку аминокислоты, а в других не все. Организм человека может сам синтезировать некоторые аминокислоты или заменять их другими. Но 10 аминокислот он образовать не в состоянии. Их  должен непременно получать с пищей.  Эти  кислоты  называются  незаменимыми (см. Приложения). Белки, содержащие все необходимые аминокислоты, называют полноценными.  Остальные белки - неполноценные. Полноценными являются белки молока, сыра, мяса, рыбы, яиц,  бобовых.    Синтезом белков в клетках управляет ДНК. Он осуществляется на поверхности рибосом с помощью РНК. В организме человека белки почти не откладываются в запас. Излишки аминокислот в клетках печени превращаются в углеводы — глюкозу и гликоген или в резервный жир. Поэтому артистам балета слишком больших количеств белков в пище нужно избегать. Но и намеренное голодание, когда вследствие больших энерготрат организм, израсходовав запасы углеводов и жира, начинает тратить резервы белка, очень вредно. Это тратятся белки цитоплазмы клеток.   Судьба аминокислот в организме различна  1. Основная их масса расходуется на синтез белков, которые идут на увеличение белковой массы организма при его росте и на обновление белков, распадающихся в процессе жизнедеятельности. 2. Синтез белков идет с поглощением энергии. 3. Аминокислоты используются в организме и для синтеза небелковых азотсодержащих соединений, например нуклеиновых кислот. 4. Часть аминокислот подвергается постепенному распаду и окислению.   Успехи в изучении и синтезе белков Основные сведения о составе и строении белков были получены при изучении их гидролиза (гидролиз белков – необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот). Установлено, что в результате гидролиза любого белка получается смесь α-аминокислот, причем наиболее часто встречаются в составе белков 20 α-аминокислот. Как же аминокислоты образуют белковую молекулу? Еще в 80-х годах прошлого века русский ученый-биохимик А.Я. Данилевский на основании своих опытов впервые высказал гипотезу о пептидной связи между остатками аминокислот в белковой молекуле. В 1899 году исследованиями белков занялись немецкие химики-органики Эмиль Фишер и Франц Гофмейстер. Они высказали предположение, что в белках аминокислоты связаны за счет аминогруппы одной кислоты и карбоксила другой. При образовании такой связи выделяется молекула воды. Эта гипотеза была блестяще подтверждена экспериментально в 1907 году и получила название “полипептидной теории”. Фишеру удалось синтетически получить полипептиды, в молекулы которых входили различные аминокислотные остатки, соединенные пептидными связями.  Химический синтез широко применяют для получения пептидов, в т.ч. биологически активных гормонов и их разнообразных аналогов, используемых для изучения взаимосвязи структуры и биологической функции, а также пептидов, несущих антигенные детерминанты различных белков и применяемых для приготовления соответствующих вакцин. Первые химические синтезы белка в 60-е гг. (инсулина овцы и рибонуклеазы S), осуществленные в растворе с помощью тех же методов, которые используют при синтезе пептидов, были связаны с чрезвычайно большими сложностями. В каждом случае требовалось провести сотни химических реакций и окончательный выход белка был очень низок (менее 0,1%), в результате чего полученные препараты не удалось очистить. Позже были синтезированы некоторые химически чистые белки, в частности инсулин человека (П. Зибер и др.) и нейротоксин II из ядра среднеазиатской кобры (В.Т. Иванов). Однако до сих пор химический синтез белка представляет весьма сложную проблему и имеет скорее теоретическое, чем практическое значение. Более перспективны методы генетической инженерии, которые позволяют наладить промышленное получение практически важных белков и пептидов.  Упрощенный синтез полипептидов можно представить так: Вспомните: связь между остатками аминокислот, а именно: между группами С = О одной кислоты и N-H другой кислоты – называется пептидной (амидной), группа атомов –СО─NH ─ называется пептидной (амидной) группой. Пептидная или белковая цепь представляет собой продукт поликонденсации аминокислот. Один из концов цепи, где находится остаток аминокислоты со свободной аминогруппой, называется N-концом, сама аминокислота – N-концевой; другой конец цепи с остатком аминокислоты, имеющим карбоксильную группу, называется С-концом, кислота – С-концевой. Пептидную цепь всегда записывают, начиная с N-конца. В названии пептида за основу принимают С-концевую кислоту, остальные аминокислоты указывают как заместители с суффиксом –ил-, перечисляя их последовательно, начиная с N-конца. Название полученного дипептида: ГЛИЦИЛАЛАНИН  ВИДЕО: Качественное определение азота в органических соединениях

ВТОРНИК 24/05/22 405,408,305

 ВТОРНИК 24/05/22 405,408,305

ГРУППА 405, ХИМИЯ, 53

ТЕМА: Химическое равновесие и способы его смещения. 

ПОНЯТИЕ ПРЯМОЙ И ОБРАТНОЙ РЕАКЦИИ

Рассмотрим некоторую абстрактную реакцию, которую запишем в виде:

А+В→АВ, Прямая реакция. Но многие химические реакции могут идти в обратную сторону.

АВ А+В; Обратная реакция.

Для краткости такую реакцию записывают, используя две стрелки, одну – вперед, другую – назад.

А+ВАВ

При повышении температуры скорость большинства химических реакций увеличивается. Но оказывается, что в случае некоторых реакций продукт реакции при температуре, когда она идет с хорошей скоростью, уже начинает разлагаться. В частности, такая ситуация реализуется при взаимодействии водорода с йодом при получении йодоводорода.

Н2 + I2       (1)

Скорость химической реакции увеличивается с увеличением концентрации исходных веществ и соответственно уменьшается с уменьшением концентрации исходных веществ. Получается, что, по мере прохождения реакций, скорость прямой реакции будет уменьшаться, т. к. исходные вещества будут расходоваться. А скорость обратной реакции будет возрастать, потому что концентрация вещества АВ исходного для обратной реакции будет постепенно увеличиваться. До каких пор скорость прямой реакции будет уменьшаться, а обратной увеличиваться? Это будет до того момента, когда скорости прямой и обратной реакции станут равными. Наступит химическое равновесие. Рис. 1.

Рис. 1

Химическое равновесие – это состояние реакционной системы, в котором скорости прямой и обратной реакции равны.

КОНСТАНТА РАВНОВЕСИЯ

Равновесная концентрация веществ

Равновесная концентрация веществ – это концентрации веществ в реакционной смеси, находящихся в состоянии химического равновесия. Равновесная концентрация обозначается химической формулой вещества, заключенной в квадратные скобки.                                            

 Например, следующая запись обозначает,  что равновесная концентрация водорода в равновесной системе составляет 1 моль/л.

Рис. 2

Химическое равновесие  (Рис. 2) отличается от привычного для нас понятия «равновесие». Химическое равновесие – динамическое. В системе, находящейся в состоянии химического равновесия, происходят и прямая, и обратная реакции, но их скорости равны, и поэтому концентрации участвующих веществ не меняются. Химическое равновесие характеризуется константой равновесия, равной отношению констант скоростей прямой и обратной реакций.

Константы скорости прямой и обратной реакции – это скорости данной реакции при концентрациях исходных для каждой из них веществ в равных единицах. Также константа равновесия равна отношению равновесных концентраций продуктов прямой реакции в степенях стехиометрических коэффициентов к произведению равновесных концентраций реагентов. 

Если  , то в системе больше исходных веществ. Если  , то в системе больше продуктов реакции.

ОБРАТИМЫЕ И НЕОБРАТИМЫЕ ХИМИЧЕСКИЕ РЕАКЦИИ

Если константа равновесия значительно больше 1, такую реакцию называют необратимой.

Необратимыми называются химические реакции, которые происходят только в одном направлении до полного расходования одного из реагентов.

Например, это реакция:                          

4Р+5О2 =2Р2О5                (2)

Обратимыми называются  химические реакции, которые осуществляются во взаимно противоположных направлениях при одних и тех же условиях.

ФАКТОРЫ, ВЛИЯЮЩИЕ НА СМЕЩЕНИЕ РАВНОВЕСИЯ

Если изменить внешние условия, то состояние химического равновесия нарушится. Смещение равновесия в зависимости от изменения внешних условий в общем виде определяется

· Принципом Ле Шателье: если на систему, находящуюся в равновесии, оказывают воздействие извне путем изменения какого-либо из условий, определяющих положение равновесия, то оно смещается в направлении того процесса, протекание которого ослабляет эффект произведённого воздействия.

Так, повышение температуры вызывает смещение равновесия в направлении того из процессов, течение которого сопровождается поглощением тепла, а понижение температуры действует в противоположном направлении.

Равновесие смещается вправо, если повысились равновесные концентрации продуктов прямой реакции. Если повышаются равновесные концентрации исходных веществ прямой реакции, то равновесие смещается влево. Какие факторы можно изменять, чтобы сместить равновесие? Это

· Температура

· Давление

· Концентрации веществ

· Добавление катализатора

· Изменение площади реакционной поверхности гетерогенных реакций

Добавление катализатора и изменение площади реакционной поверхности гетерогенных реакций не оказывают влияние на смещение химического равновесия.

Остальные факторы рассматриваем более детально.

Температура

Реакция синтеза аммиака (Рис. 3)

относится к экзотермическим реакциям. При прохождении прямой реакции теплота выделяется, а при прохождении обратной – поглощается. Если увеличить температуру, то, согласно правилу Ле Шателье, равновесие сместится в таком направлении, чтобы уменьшить это воздействие. В данном случае влево, так как теплота поглощается. Реакция синтеза аммиака проводится при температуре около 500

Если реакция эндотермическая, то повышение температуры приведет к смещению равновесия вправо.

Изменение концентрации веществ

При увеличении концентрации какого-либо из веществ, участвующих в равновесной реакции, равновесие реакции сместится в сторону его расходования, а соответственно, при уменьшении концентрации какого-либо из веществ – в сторону реакции его образования. Например, при увеличении концентрации азота в реакции синтеза аммиака, равновесие сместится вправо, т. е. в сторону расходования азота. Если же в этой реакции удалять из реакционной смеси аммиак, то равновесие сместится в сторону его образования. Сделать это можно, например, при растворении аммиака в воде.

Изменение давления

Изменение давления может оказывать влияние только на реакции с участием газообразных веществ. Если в реакции синтеза аммиака увеличить давление, равновесие сместится в сторону уменьшения числа моль газа. Если слева число моль газа больше, чем справа, равновесие сместится в сторону образования аммиака.

Если число моль газа одинаково и слева и справа, например, в реакции получения оксида азота (II),

N2 +O2      (3)

то изменение давления не будет оказывать влияние на положение химического равновесия в таких реакциях. Изучение химического равновесия имеет большое значение, как для теоретических исследований, так и для решения практических задач. Определяя положение равновесия для различных температур и давлений, можно выбрать наиболее благоприятные условия проведения химического процесса. Окончательный выбор условий требует учета влияния их и на скорость процесса.

Подведение итога урока

На уроке была изучена тема «Химическое равновесие», рассмотрены условия смещения равновесия в случае обратимых реакций.

ГРУППА 408 ХИМИЯ, 56

ТЕМА: Альдегиды. Получение и примене­ние.

ПОСМОТРИТЕ ВИДЕО, СОСТАВЬЕ ПЛАН.

ГРУППА 305 ХИМИЯ, 40,41,42,43

ТЕМА 40 :   Применение жиров на основе свойств.  

Применение жиров 

---

• Пищевая промышленность
• Фармацевтика
• Производство мыла и косметических изделий
• Производство смазочных материалов

VIII. Жиры - продукт питания. Биологическая роль жиров

 

---

Животные жиры и растительные масла, наряду с белками и углеводами – одна из главных составляющих нормального питания человека. Они являются основным источником энергии: 1 г жира при полном окислении (оно идет в клетках с участием кислорода) дает 9,5 ккал (около 40 кДж) энергии, что почти вдвое больше, чем можно получить из белков или углеводов. Кроме того, жировые запасы в организме практически не содержат воду, тогда как молекулы белков и углеводов всегда окружены молекулами воды. В результате один грамм жира дает почти в 6 раз больше энергии, чем один грамм животного крахмала – гликогена. Таким образом, жир по праву следует считать высококалорийным «топливом». В основном оно расходуется для поддержания нормальной температуры человеческого тела, а также на работу различных мышц, поэтому даже когда человек ничего не делает (например, спит), ему каждый час требуется на покрытие энергетических расходов около 350 кДж энергии, примерно такую мощность имеет электрическая 100-ваттная лампочка.

Для обеспечения организма энергией в неблагоприятных условиях в нем создаются жировые запасы, которые откладываются в подкожной клетчатке, в жировой складке брюшины – так называемом сальнике. Подкожный жир предохраняет организм от переохлаждения (особенно эта функция жиров важна для морских животных). В течение тысячелетий люди выполняли тяжелую физическую работу, которая требовала больших затрат энергии и соответственно усиленного питания. Для покрытия минимальной суточной потребности человека в энергии достаточно всего 50 г жира. Однако при умеренной физической нагрузке взрослый человек должен получать с продуктами питания несколько больше жиров, но их количество не должно превышать 100 г (это дает треть калорийности при диете, составляющей около 3000 ккал). Следует отметить, что половина из этих 100 г содержится в продуктах питания в виде так называемого скрытого жира. Жиры содержатся почти во всех пищевых продуктах: в небольшом количестве они есть даже в картофеле (там их 0,4%), в хлебе (1–2%), в овсяной крупе (6%). В молоке обычно содержится 2–3% жира (но есть и специальные сорта обезжиренного молока). Довольно много скрытого жира в постном мясе – от 2 до 33%. Скрытый жир присутствует в продукте в виде отдельных мельчайших частиц. Жиры почти в чистом виде – это сало и растительное масло; в сливочном масле около 80% жира, в топленом – 98%. Конечно, все приведенные рекомендации по потреблению жиров – усредненные, они зависят от пола и возраста, физической нагрузки и климатических условий. При неумеренном потреблении жиров человек быстро набирает вес, однако не следует забывать, что жиры в организме могут синтезироваться и из других продуктов. «Отрабатывать» лишние калории путем физической нагрузки не так-то просто. Например, пробежав трусцой 7 км, человек тратит примерно столько же энергии, сколько он получает, съев всего лишь одну стограммовую плитку шоколада (35% жира, 55% углеводов).Физиологи установили, что при физической нагрузке, которая в 10 раз превышала привычную, человек, получавший жировую диету, полностью выдыхался через 1,5 часа. При углеводной же диете человек выдерживал такую же нагрузку в течение 4 часов. Объясняется этот на первый взгляд парадоксальный результат особенностями биохимических процессов. Несмотря на высокую «энергоемкость» жиров, получение из них энергии в организме – процесс медленный. Это связано с малой реакционной способностью жиров, особенно их углеводородных цепей. Углеводы, хотя и дают меньше энергии, чем жиры, «выделяют» ее намного быстрее. Поэтому перед физической нагрузкой предпочтительнее съесть сладкое, а не жирное.Избыток в пище жиров, особенно животных, увеличивает и риск развития таких заболеваний как атеросклероз, сердечная недостаточность и др. В животных жирах много холестерина (но не следует забывать, что две трети холестерина синтезируется в организме из нежировых продуктов – углеводов и белков).

Известно, что значительную долю потребляемого жира должны составлять растительные масла, которые содержат очень важные для организма соединения – полиненасыщенные жирные кислоты с несколькими двойными связями. Эти кислоты получили название «незаменимых». Как и витамины, они должны поступать в организм в готовом виде. Из них наибольшей активностью обладает арахидоновая кислота (она синтезируется в организме из линолевой), наименьшей – линоленовая (в 10 раз ниже линолевой). По разным оценкам суточная потребность человека в линолевой кислоте составляет от 4 до 10 г. Больше всего линолевой кислоты (до 84%) в сафлоровом масле, выжимаемом из семян сафлора – однолетнего растения с ярко-оранжевыми цветками. Много этой кислоты также в подсолнечном и ореховом масле.

По мнению диетологов, в сбалансированном рационе должно быть 10% полиненасыщенных кислот, 60% мононенасыщенных (в основном это олеиновая кислота) и 30% насыщенных. Именно такое соотношение обеспечивается, если треть жиров человек получает в виде жидких растительных масел – в количестве 30–35 г в сутки. Эти масла входят также в состав маргарина, который содержит от 15 до 22% насыщенных жирных кислот, от 27 до 49% ненасыщенных и от 30 до 54% полиненасыщенных. Для сравнения: в сливочном масле содержится 45–50% насыщенных жирных кислот, 22–27% ненасыщенных и менее 1% полиненасыщенных. В этом отношении высококачественный маргарин полезнее сливочного масла.

Необходимо помнить

Насыщенные жирные кислоты отрицательно влияют на жировой обмен, работу печени и способствуют развитию атеросклероза. Ненасыщенные (особенно линолевая и арахидоновая кислоты) регулируют жировой обмен и участвуют в выведении холестерина из организма. Чем выше содержание ненасыщенных жирных кислот, тем ниже температура плавления жира. Калорийность твердых животных и жидких растительных жиров примерно одинакова, однако физиологическая ценность растительных жиров намного выше. Более ценными качествами обладает жир молока. Он содержит одну треть ненасыщенных жирных кислот и, сохраняясь в виде эмульсии, легко усваивается организмом. Несмотря на эти положительные качества, нельзя употреблять только молочный жир, так как никакой жир не содержит идеального состава жирных кислот. Лучше всего употреблять жиры как животного, так и растительного происхождения. Соотношение их должно быть 1:2,3 (70% животного и 30% растительного) для молодых людей и лиц среднего возраста. В рационе питания пожилых людей должны преобладать растительные жиры.

Жиры не только участвуют в обменных процессах, но и откладываются про запас (преимущественно в брюшной стенке и вокруг почек). Запасы жира обеспечивают обменные процессы, сохраняя для жизни белки. Этот жир обеспечивает энергию при физической нагрузке, если с пищей жира поступило мало, а также при тяжелых заболеваниях, когда из-за пониженного аппетита его недостаточно поступает с пищей.

Обильное потребление с пищей жира вредно для здоровья: он в большом количестве откладывается про запас, что увеличивает массу тела, приводя порой к обезображиванию фигуры. Увеличивается его концентрация в крови, что, как фактор риска, способствует развитию атеросклероза, ишемической болезни сердца, гипертонической болезни и др.

ТЕМА 41:Взаимодействие глюкозы и сахарозы с гидроксидом меди(II). Качественная реакция на крахмал.

Качественная реакция глюкозы с гидроксидом меди (II)

Глюкоза содержит в своем составе пять гидроксильных групп и одну альдегидную группу. Поэтому она относиться к альдегидоспиртам. Ее химические свойства похожи на свойства многоатомных спиртов и альдегидов. Реакция с гидроксидом меди (II) демонстрирует восстановительные свойства глюкозы. Прильем к раствору глюкозы несколько капель раствора сульфата меди (II) и раствор щелочи. Осадка гидроксида меди не образуется. Раствор окрашивается в ярко-синий цвет. В данном случае глюкоза растворяет гидроксид меди (II) и ведет себя как многоатомный спирт. Нагреем раствор. Цвет раствора начинает изменяться. Сначала образуется желтый осадок Cu₂O, который с течением времени образует более крупные кристаллы CuO красного цвета. Глюкоза при этом окисляется до глюконовой кислоты.

 

СН₂ОН – (СНОН)₄ – СОН + Сu(ОН)₂ = СН₂ОН – (СНОН)₄ – СООН + Сu₂О↓+ Н₂О

 

Оборудование: штатив для пробирок, пробирки, горелка, зажим для пробирок.

Техника безопасности. Соблюдать правила работы с растворами щелочей.

 

Постановка опыта и текст – к.п.н. Павел Беспалов.

 

Посмотреть опыт

Крахмал по химическим свойствам является многоатомным спиртом, который может образовывать простые и сложные эфиры.

Характерная качественная реакция на крахмал - йодкрахмальная реакция. При помощи крахмала обнаруживается молекулярный йод I₂.

Для проведения опыта приготавливается водный раствор крахмала – клейстер. В раствор капается капля йода, и клейстер в месте соприкосновения темно-коричневого йода приобретает насыщенный темно-синий цвет – это универсальная качественная реакция на йод.

Йод не взаимодействует с крахмалом с образованием валентных или ионных связей. Качественная реакция крахмала основывается на слабых межмолекулярных взаимодействиях.

ТЕМА 42:  Амины. Понятие об аминах. Алифатические амины, их классификация и номенклатура.

.

Определение Амины – класс органических соединений, производные аммиака (NH3) и гидрата аммиака , у которых один или несколько атомов водорода замещены на углеводородный радикал. Общая формула гомологического ряда  R-NH2 СТРОЕНИЕ И КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОВ Поскольку амины являются продуктами замещения водорода в аммиаке, то все они являются донорами электронной пары, принадлежащей атому азота, то есть проявляют свойства оснований (по Льюису).  Амины классифицируют: 1. По степени замещенности атомов водорода в молекуле аммиака на первичные амины ; вторичные  третичные  четвертичные  соли аминов   Радикалы, входящие в молекулу амина могут быть одинаковыми или разными. 2. По типу радикала выделяют амины алифатического и ароматического ряда. Типичным представителем ряда ароматических аминов является анилин  Изомерия алифатических аминов Для алифатических аминов характерна следующая изомерия: углеродного скелета (степени разветвленности углеводородного радикала) начиная с    положение аминогруппы, начиная с   изомерия аминогруппы (межклассовая изомерия), связанная с изменением степени замещенности атомов водорода при азоте. Поэтому первичные, вторичные и третичные амины изомерны друг другу:  пространственная изомерия (оптическая, начиная с бутиламина) НОМЕНКЛАТУРА АМИНОВ 1. По систематической номенклатуре амины называют путем добавления суффикса "амин" к названию углеводорода. 2. По рациональной номенклатуре их рассматривают как алкил- или ариламины. У ароматических аминов в основе названия также лежит слово амин, кроме того такие соединения имеют тривиальные названия: 3. Первичные амины часто называют как производные углеводородов, в молекулах которых один или несколько атомов водорода замещены на аминогруппы -. Аминогруппа при этом рассматривается как заместитель, а ее местоположение указывается цифрой в начале названия. Например:        1,4-диаминобутан ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА Первые представители ряда аминов - метиламин, диметиламин и триметиламин – газы. Остальные низшие амины – жидкости. Обладают резким характерным удушливым запахом. Канцерогены. Высшие амины – твердые вещества, без запаха. Первые представители аминов хорошо растворимы в воде. Высшие амины в воде не растворяются. Это связано с тем, что связь N–H более полярна, чем связь С–H, но менее полярна, чем связь C–O, поэтому водородные связи между молекулами аминов выражены слабее, чем, например, в молекулах спиртов. Основные представителя ряда аминов Алкиламины Метиламин  - при нормальных условиях бесцветный газ с запахом аммиака. Как правило используется в виде растворов: 40 % масс в воде, в метаноле, этаноле или ТГФ (тетрагидрофуранее). Метиламин применяется для синтеза пестицидов, лекарств, красителей. Наиболее важными из продуктов являются N-Метил-2-пирролидон (NMP), метилформамид, кофеин, эфедрин и N,N'-диметилмочевина.  По своим химическим свойствам метиламин является типичным первичным амином, то есть подобно аммиаку, образует четвертичные соли с кислотами и реагирует с водой, образуя донорно-акцепторную связь, при взаимодействии со сложными эфирами или ацилхлоридами дает амиды (подробнее см. тему: "Производные карбоновых кислот. Амиды. Ангидриды. Хлорангидриды") Триметиламин , подобно другим низкомолекулярным аминам, является газом с аммиачным, или "рыбным" запахом, образуется в природе при разложении рыбы. В промышленности триметиламин получают взаимодействием метилового спирта или диметилового эфира с аммиаком; используют для производства бактерицидов, фотореагентов, кормовых добавок.  ТЕМА 43: Анилин, как органическое основание. Получение анилина из нитробензола. Применение анилина на основе свойств. Ароматические амины Анилин  -  бесцветная маслянистая жидкость, которая быстро становится бурой при контакте с воздухом и светом, тяжелее воды.  Токсическое действие анилина Анилин ядовит, действует на центральную нервную систему, вызывает в крови образование метгемоглобина и дегенеративные изменения эритроцитов, гемолиз, следствием чего является кислородное голодание организма. Анилин проникает в организм через органы дыхания в виде паров, а также при всасывании через кожу и слизистые оболочки, которое особенно усиливается при повышении температуры воздуха и приёме алкоголя. Возможны острые и хронические (анилизм) отравления анилином. При лёгком отравлении анилином наблюдаются слабость, головокружение, головная боль, синюшность губ, ушных раковин, ногтей. При отравлениях средней тяжести присоединяется тошнота, иногда рвота, появляется шатающаяся походка; пульс учащён. Тяжёлые случаи отравления встречаются крайне редко. При хронических отравлениях — токсический гепатит, нервно-психические нарушения, расстройство сна, снижение памяти и т. д. Для анилина характерны реакции как по аминогруппе, так и по бензольному кольцу. Особенности этих реакций обусловлены взаимным влиянием атомов. С одной стороны, бензольное кольцо ослабляет основные свойства аминогруппы по сравнению алифатическими аминами и даже с аммиаком. С другой стороны, под влиянием аминогруппы бензольное кольцо становится более активным в реакциях замещения, чем бензол. I. Основные свойства Уменьшение электронной плотности на атоме азота приводит к снижению способности отщеплять протоны от слабых кислот. Анилин более слабое основание, чем предельные амины и аммиак. Поэтому анилин взаимодействует лишь с сильными кислотами (HCl, H2SO4) и, в отличие от алифатических аминов и аммиака, не образует с водой гидроксида, а его водный раствор не окрашивает лакмус в синий цвет. Анилин с водой не реагирует и не изменяет окраску индикатора!!!  Видеоопыт «Изучение среды раствора анилина» Соли анилина, в отличие от анилина, хорошо растворимы в воде. II. Особые свойства анилина Реакции с участием аминогруппы 1. Взаимодействие с кислотами (образование солей) Анилин реагирует с сильными кислотами, образуя соли фениламмония, которые растворимы в воде, но не растворимы в неполярных органических растворителях: Видеоопыт «Взаимодействие анилина с соляной кислотой» Анилин, который практически не растворяется в воде, можно растворить в соляной кислоте и отделить нерастворимые примеси. Солянокислый анилин хорошо растворим в воде. Если к такому раствору добавить достаточное количество щелочи, то анилин снова выделится в свободном виде: Реакции с участием бензольного ядра Аминогруппа как заместитель I рода облегчает реакции замещения в бензольном ядре, при этом заместители становятся в орто- и пара-положения к аминогруппе. При бромировании анилин легко образует 2, 4, 6 — тризамещенные продукты реакции. По той же причине анилин легко окисляется. 1. Галогенирование Анилин энергично реагирует с бромной водой с образованием белого осадка 2,4,6-триброманилина. Эта реакция может использоваться для качественного и количественного определения анилина: Качественная реакция на анилин! Видеоопыт «Бромирование анилина» 2. Сульфирование Сульфаниловая кислота является важным промежуточным продуктом в синтезе лекарственных веществ (сульфаниламидных препаратов). III. Окисление анилина Анилин легко окисляется различными окислителями с образованием ряда соединений, поэтому он темнеет при хранении. При действии хлорной извести Ca (Cl) OCl на водный раствор анилина  появляется интенсивное фиолетовое окрашивание. Качественная реакция на анилин! Видеоопыт «Окисление анилина раствором хлорной извести – качественная реакция» При взаимодействии анилина с хромовой известью (смесь концентрированной серной кислоты и дихромата калия К2Cr2O7) образуется черный осадок, называемый черным анилином (краситель «анилиновый черный»). Черный анилин применяется как прочный краситель (для окраски тканей и меха в черный цвет). Обычно ткань сначала пропитывают раствором окислителя. Образующийся черный анилин откладывается в порах волокна. Он не растворим в воде и устойчив к мылу и свету. Видеоопыт «Окисление анилина раствором дихроматом калия – получение красителей» IV. Диазотирование анилина Практическое значение имеет реакция взаимодействия анилина с азотистой кислотой при пониженной температуре (около 0°С). В результате этой реакции (реакции диазотирования) образуются соли диазония, которые используются в синтезе азокрасителей и ряда других соединений. При более высокой температуре реакция идет с выделением азота и анилин превращается в фенол: Подобно анилину реагируют с азотистой кислотой и другие первичные ароматические амины. Анилин широко применяется в производстве синтетических красителей. Он также входит в состав типографских красок и красителей для тканей. Используется в производстве лекарственных средств (сульфаниламидные препараты), смол, лаков, духов, кремов для обуви, фотографических химикалий, взрывчатых веществ, гербицидов и фунгицидов. Анилин находит применение в качестве вулканизатора каучука, антиоксиданта и антиозонового средства.