25.05.21 Г. 308, 208, 205
ГРУППА 308 БИОЛОГИЯ
ТЕМА: РАЗВИТИЕ ЖИЗНИ В МЕЗОЗОЕ.
Развитие жизни в мезозое
1. Какие виды вымерших пресмыкающихся вам известны?
2. Какие преимущества имеют теплокровные животные перед холоднокровными?
Почему цветковые растения считаются более высокоорганизованной группой по сравнению с голосеменными?
Мезозой — эру средней жизни — справедливо называют эрой господства голосеменных растений и пресмыкающихся, завоевавших воду, сушу и воздух. В мезозойской эре выделяют триасовый, юрский и меловой периоды.
В триасе климат стал более сухим, сократилось количество водоемов. Это привело почти к полному вымиранию папоротникообразных и большинства земноводных. Их место заняли достигшие значительного расцвета голосеменные и пресмыкающиеся. Возникло большое разнообразие рептилий: черепахи, крокодилы, ихтиозавры, плезиозавры, динозавры. Последние в триасе были относительно невелики: длина тела крупных динозавров достигала 5—6 м, а мелкие были размером с курицу.
Появилось множество насекомых, в том числе летающих. В морях большое распространение получили аммониты, белемниты, кораллы, иглокожие.
В конце триаса возникли первые мелкие и примитивные представители теплокровных. В процессе естественного отбора у них сформировались такие признаки, как постоянная температура тела, кормление детенышей молоком, четырехкамерное сердце, дифференцировка зубов. Все эти признаки — ароморфозы, определившие появление нового класса животных — млекопитающих.
В юрский период динозавры достигли пика своего разнообразия и поистине стали властелинами планеты (рис. 97, 98, 99).
Самый крупный динозавр — крупнейшее из известных когда-либо живших наземных животных — брахиозавр достигал более 30 м в длину и имел массу до 50 т. У него были длинные хвост и шея, маленькая голова и громадное туловище. Большую часть времени он проводил в воде.
Обладая пастью, почти лишенной зубов, брахиозавры питались мягкой прибрежной растительностью (рис. 97). Гигантских размеров достигали также растительноядные диплодоки и бронтозавры.
Среди хищных динозавров самым крупным и страшным был тираннозавр. Его высота составляла около 6 м, длина — 10 м, масса — 10 т. Передвигался он на двух задних ногах, опираясь при ходьбе на мощный хвост, передние конечности были короткими. Огромные челюсти тираннозавра были вооружены сотнями больших и острых зубов (рис. 98).
Весьма разнообразны были морские ящеры. Наиболее известны среди них ихтиозавры, похожие по строению тела на акул и дельфинов, и плезиозавры — животные с широким туловищем, длинными ластами и змеевидной шеей.
К летающим ящерам относились как крохи размером с воробья, так и гиганты с размахом крыльев до 15 м (рис. 100).
В юрский период появились первые птицы, во многом сходные с рептилиями.
В меловой период возникли и быстро распространились покрытосеменные растения, вытесняя голосеменные.
Птицы мела еще сохраняли зубы, но в остальном практически не отличались от современных.
В середине мелового периода появились сумчатые и плацентарные млекопитающие.
В конце мелового периода произошло массовое вымирание многих видов животных. В морях вымерли аммониты и белемниты, а также морские ящеры. На суше исчезли многие виды, в том числе и динозавры. Из пресмыкающихся лишь в экваториальных областях сохранились крупные представители — крокодилы, черепахи и гаттерии. Большинство выживших пресмыкающихся (змеи, ящерицы) были небольших размеров.
Быстрое массовое вымирание многих видов в конце мелового периода трудно объяснить. Большинство ученых связывают это с изменением климата. В условиях общего похолодания преимущества получили теплокровные — птицы и млекопитающие, расцвет которых пришелся на следующую, кайнозойскую, эру.
Триас. Юра. Мел. Динозавры. Сумчатые и плацентарные млекопитающие.
1. Какие ароморфозы произошли в мезозое?
2. Какие частные приспособления (идиоадаптации) обеспечили заселение древними пресмыкающимися различных сред обитания?
3. Что способствовало быстрому распространению покрытосеменных?
ГРУППА 208
ТЕМА:ВАЛЕНТНОСТЬ И ВАЛЕНТНЫЕ ВОЗМОЖНОСТИ АТОМОВ.ПЕРИОДИЧЕСКОЕ ИЗМЕНЕНИЕ ВАЛЕНТНОСТИ И РАЗМЕРОВ АТОМОВ.
Слово «валентность» (от лат. «valentia») возникло в середине XIX в., в период завершения химико-аналитического этапа развития химии. К тому времени было открыто более 60 элементов. Истоки понятия «валентность» содержатся в работах разных ученых. Дж.Дальтон установил, что вещества состоят из атомов, соединенных в определенных пропорциях. Э. Франкланд, собственно, и ввел понятие валентности как соединительной силы. Ф.А. Кекуле отождествлял валентность с химической связью. А.М.Бутлеров обратил внимание на то, что валентность связана с реакционной способностью атомов. Д.И.Менделеев создал периодическую систему химических элементов, в которой высшая валентность атомов совпадала с номером группы элемента в системе. Он же ввел понятие «переменная валентность».
Валентность – это количество ковалентных связей, которое образует атом в соединении с ковалентной связью.
 |  | Валентность азота равна III, т.к. азот образует три связи |
 |  | Валентность азота равна IV, т.к. азот образует четыре связи |
Валентность атома химического элемента не может быть выше полного числа орбиталей на внешнем уровне этого элемента.
Например,
Азот | 7 N 1s22s22p3  | У атома азота на внешнем втором уровне 1s и 3p орбитали, всего 4 орбитали, следовательно, максимально возможная валентность равна IV |
Фосфор |  | У атома фосфора в основном (стационарном) состоянии валентность как и у азота равна IV |
 | У атома фосфора, в отличие от азота есть свободные d – орбитали, поэтому для фосфора характерно возбуждённое состояние, когда 3s2 электроны распариваются и валентность принимает значение V |
Наличие неподелённых электронных пар, способных переходить на свободные орбитали атома другого элемента (участвовать в образовании ковалентной связи по донорно-акцепторному механизму), расширяет валентные возможности атома.
Например, образование третьей связи при образовании иона гидроксония, неподелённая пара электронов атома кислорода (донор) переходит на свободную орбиталь иона водорода (акцептор):
Вывод
Валентные возможности атомов химических элементов определяются:
1) числом неспаренных электронов (одноэлектронных орбиталей);
2) наличием свободных орбиталей;
3) наличием неподеленных пар электронов, способных переходить на свободные орбитали атома другого элемента (участвовать в образовании ковалентной связи по донорно-акцепторному механизму).
Вопросы для закрепления
1. Какими тремя факторами определяются валентные возможности атомов химических элементов?
2. Почему максимальная валентность атомов элементов второго периода не может быть больше четырех?
3. Вспомните, чем отличаются понятия валентности и степени окисления. Что между ними общего?
4. Укажите валентность и степень окисления атомов азота в ионе аммония NH4+
5. Определите валентность и степень окисления атомов углерода в веществах с формулами С2Н6, С2Н4, С2Н2, этиленгликоле, феноле.
6. Определите валентность и степень окисления атомов в веществах с формулами N2, NF3, Н2О2, ОF2, О2, F2, СО.
7. Определите валентные возможности атомов серы и хлора в основном и возбужденном состояниях.
Периодическое изменение свойств химических элементов
Электронная конфигурация атома элемента определяет свойства этого элемента в Периодической системе.
Число энергетических уровней атома данного элемента равно номеру периода, а число валентных электронов - номеру группы, к которым относится данный элемент.
Если валентные электроны расположены только на атомной s-орбитали, то элементы относятся к секции s-элементов (IA-, IIA- группы); если они расположены на s- и p-орбиталях, то элементы относятся к секции p-элементов (от IIIA- до VIIIA-группы).
Водород Н (1s1) всегда рассматривают отдельно как первый элемент Периодической системы, а гелий Не (1s2) причисляют к VIIIA-группе ввиду подобия химических свойств всех благородных газов.
В соответствии с энергетической последовательностью подуровней, начиная с элемента скандий Sc, в Периодической системе появляются Б-группы; а у атомов этих элементов заполняется d-подуровень предыдущего уровня. Такие элементы называются d-элементами, их в каждом периоде - десять, например в 4-м периоде это элементы от Sc до Zn (переходные элементы).
Следует учитывать, что полностью и наполовину заселенные энергетические подуровни обладают повышенной устойчивостью. Поэтому в атомах хрома Cr и меди Cu, ввиду близости энергий 4s- и 3d-подуровней, происходит переход одного электрона с 4s- на 3d-орбиталь. В атомах d-элементов 4-го периода валентные электроны занимают не только внешний 4s-подуровень, но и внутренний (точнее предвнешний) 3d-подуровень.
Например, для атома марганца (VIIБ-группа) с формулой [18Ar] 3d54s2 все семь электронов (d5s2) - валентные.
У атома цинка (30Zn = [18Ar,3d10] 4s2) 3d-подуровень заселен полностью и валентными будут только два внешних 4s-электрона (4s2).
Таким образом, электронное строение атомов всех элементов можно вывести из координат атомов в Периодической системе (т.е. из номера группы и периода соответствующего элемента.
В ряду элементов с последовательно возрастающим порядковым номером (числом электронов, зарядом ядра) аналогичные электронные конфигурации атомов периодически повторяются.
Характер изменения электронных конфигураций атомов объясняет периодическое изменение свойств элементов (Периодический закон Д.И. Менделеева).
Для примера можно рассмотреть изменение высших и низших степеней окисления у элементов IA-VIIA-групп во втором, третьем и четвертом периодах:
|
Положительные степени окисления проявляют все элементы, за исключением фтора. Их значения увеличиваются с ростом заряда ядер и совпадают с числом электронов на последнем энергетическом уровне (за исключением кислорода). Эти степени окисления называют высшими степенями окисления.
 Красный фосфор бурно реагирует с концентрированной азотной кислотой. | Например, высшая степень окисления фосфора равна +V. Это значит, что красный фосфор, реагируя с концентрированной азотной кислотой, переходит в ортофосфорную кислоту, где реализуется его самая устойчивая степень окисления +V. |
Отрицательные степени окисления проявляют элементы, начиная с углерода C, кремния Si и германия Ge. Значения их равны числу электронов, недостающих до 8. Эти степени окисления называют низшими степенями окисления.
Например, у атома фосфора на последнем энергетическом уровне не достает трех электронов до 8. Низшая степень окисления фосфора равна −III.
Значения высших и низших степеней окисления повторяются периодически, совпадая по группам; например, в IVА-группе элементы C, Si и Ge имеют высшую степень окисления +IV, а низшую степень окисления −IV. Эта периодичность изменения степеней окисления отражается на периодическом изменении состава и свойств химических соединений элементов.
Теория строения атома дает физическое обоснование порядковому номеру элемента и самому Периодическому закону, позволяет объяснить его основные положения и выводы.
Современная формулировка Периодического закона:
| Свойства элементов находятся в периодической зависимости от порядкового номера. |
|---|
ГРУППА 205
ТЕМА:44,45 АМИНОКИСЛОТЫ, БЕЛКИ, СТРУКТУРА БЕЛКОВ.ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ.
Белки в природе
Белки – это молекулы жизни. Каждый живой организм содержит большое количество различных белковых молекул, при этом каждому виду присущи особые, свойственные только ему белки. Даже белки, выполняющие у различных видов одну и ту же функцию, отличаются друг от друга. Например, у всех позвоночных животных – рыб, птиц, млекопитающих – красные клетки крови содержат белок гемоглобин, переносящий кислород. Но гемоглобин у каждого вида животных свой, особенный. Молекула гемоглобина лошади отличается от соответствующего белка человека в 26 местах, свиньи – в 10 местах, а гориллы – всего лишь одной аминокислотой.
Функции белков в организме очень разнообразны. Есть белки – переносчики веществ (молекул, ионов) и электронов; есть биокатализаторы, ускоряющие реакции в миллиарды раз и отличающиеся удивительной специфичностью, есть регуляторы различных биологических процессов в организме – гормоны, например, инсулин, вазопрессин, окситоцин. Белки защищают организм от инфекции, они способны узнавать и уничтожать чужеродные объекты: вирусы, бактерии, клетки. Контакты клетки с внешней средой также выполняют разнообразные белки, умеющие различать форму молекул, регистрировать изменение температуры, ничтожные примеси веществ, отличать один цвет от другого.
Свойства белков
Свойства белков весьма разнообразны и определяются их строением.
1. По растворимости в воде белки делятся на два класса:
глобулярные белки – растворяются в воде или образуют коллоидные растворы; фибриллярные белки – в воде нерастворимы.
2. Денатурация. При нагревании, изменении кислотности среды происходит разрушение вторичной и третичной структуры белка с сохранением первичной. Это явление называют денатурацией.
Пример денатурации – свертывание яичных белков при варке яиц. Денатурация бывает обратимой (при употреблении алкоголя, солёной пищи) и необратимой. Необратимая денатурация может быть вызвана высокими температурами, радиацией, при отравлении организма солями тяжелых металлов, спиртами, кислотами.
ВИДЕО:
Свертывание белков при нагревании
Осаждение белков солями тяжелых металлов
3. Гидролиз белков – это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков.
4. Для белков известно несколько качественных реакций.
1. Все соединения, содержащие пептидную связь, дают фиолетовое окрашивание при действии на них солей меди (II) в щелочном растворе. Эта реакция называется биуретовой.
ВИДЕО:
ВИДЕО:
2. Белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланин, тирозин) дают желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты – ксантопротеиновая реакция.
ВИДЕО:
ВИДЕО:
Качественные реакции на белки: биуретовая и ксантопротеиновая
Ксантопротеиновая реакция белков
5. Амфотерные свойства белков
Очень важным для жизнедеятельности живых организмов является буферное свойство белков, т.е. способность связывать как кислоты, так и основания, и поддерживать постоянное значение рН различных систем живого организма.
Превращение белков в организме
Животные организмы строят свои белки из аминокислот тех белков, которые они получают с пищей. Поэтому наряду с жирами и углеводами белки – обязательный компонент нашей пищи.
Животные и растительные белки в пищеварительном тракте человека расщепляются на аминокислоты. В процессе переваривания пищи происходит гидролиз белков под влиянием ферментов. В желудке они расщепляются на более или менее крупные «осколки» – пептиды, которые далее в кишечнике гидролизуются до аминокислот. Последние всасываются ворсинками кишечника в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. Здесь из аминокислот под действием ферментов синтезируются белки, свойственные тканям человеческого тела. Для синтезирования белков необходимо наличие определенных аминокислот. Но в одних белках, поступающих с пищей, имеются все необходимые человеку аминокислоты, а в других не все. Организм человека может сам синтезировать некоторые аминокислоты или заменять их другими. Но 10 аминокислот он образовать не в состоянии. Их должен непременно получать с пищей. Эти кислоты называются незаменимыми (см. Приложения).
Белки, содержащие все необходимые аминокислоты, называют полноценными. Остальные белки - неполноценные. Полноценными являются белки молока, сыра, мяса, рыбы, яиц, бобовых. Синтезом белков в клетках управляет ДНК. Он осуществляется на поверхности рибосом с помощью РНК. В организме человека белки почти не откладываются в запас. Излишки аминокислот в клетках печени превращаются в углеводы — глюкозу и гликоген или в резервный жир. Поэтому артистам балета слишком больших количеств белков в пище нужно избегать. Но и намеренное голодание, когда вследствие больших энерготрат организм, израсходовав запасы углеводов и жира, начинает тратить резервы белка, очень вредно. Это тратятся белки цитоплазмы клеток.
Судьба аминокислот в организме различна
1. Основная их масса расходуется на синтез белков, которые идут на увеличение белковой массы организма при его росте и на обновление белков, распадающихся в процессе жизнедеятельности.
2. Синтез белков идет с поглощением энергии.
3. Аминокислоты используются в организме и для синтеза небелковых азотсодержащих соединений, например нуклеиновых кислот.
4. Часть аминокислот подвергается постепенному распаду и окислению.
Успехи в изучении и синтезе белков
Основные сведения о составе и строении белков были получены при изучении их гидролиза (гидролиз белков – необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот). Установлено, что в результате гидролиза любого белка получается смесь α-аминокислот, причем наиболее часто встречаются в составе белков 20 α-аминокислот.
Как же аминокислоты образуют белковую молекулу? Еще в 80-х годах прошлого века русский ученый-биохимик А.Я. Данилевский на основании своих опытов впервые высказал гипотезу о пептидной связи между остатками аминокислот в белковой молекуле. В 1899 году исследованиями белков занялись немецкие химики-органики Эмиль Фишер и Франц Гофмейстер. Они высказали предположение, что в белках аминокислоты связаны за счет аминогруппы одной кислоты и карбоксила другой. При образовании такой связи выделяется молекула воды. Эта гипотеза была блестяще подтверждена экспериментально в 1907 году и получила название “полипептидной теории”.
Фишеру удалось синтетически получить полипептиды, в молекулы которых входили различные аминокислотные остатки, соединенные пептидными связями.
Химический синтез широко применяют для получения пептидов, в т.ч. биологически активных гормонов и их разнообразных аналогов, используемых для изучения взаимосвязи структуры и биологической функции, а также пептидов, несущих антигенные детерминанты различных белков и применяемых для приготовления соответствующих вакцин. Первые химические синтезы белка в 60-е гг. (инсулина овцы и рибонуклеазы S), осуществленные в растворе с помощью тех же методов, которые используют при синтезе пептидов, были связаны с чрезвычайно большими сложностями. В каждом случае требовалось провести сотни химических реакций и окончательный выход белка был очень низок (менее 0,1%), в результате чего полученные препараты не удалось очистить. Позже были синтезированы некоторые химически чистые белки, в частности инсулин человека (П. Зибер и др.) и нейротоксин II из ядра среднеазиатской кобры (В.Т. Иванов). Однако до сих пор химический синтез белка представляет весьма сложную проблему и имеет скорее теоретическое, чем практическое значение. Более перспективны методы генетической инженерии, которые позволяют наладить промышленное получение практически важных белков и пептидов.
Упрощенный синтез полипептидов можно представить так:
Вспомните: связь между остатками аминокислот, а именно: между группами С = О одной кислоты и N-H другой кислоты – называется пептидной (амидной), группа атомов –СО─NH ─ называется пептидной (амидной) группой.
Пептидная или белковая цепь представляет собой продукт поликонденсации аминокислот. Один из концов цепи, где находится остаток аминокислоты со свободной аминогруппой, называется N-концом, сама аминокислота – N-концевой; другой конец цепи с остатком аминокислоты, имеющим карбоксильную группу, называется С-концом, кислота – С-концевой.
Пептидную цепь всегда записывают, начиная с N-конца. В названии пептида за основу принимают С-концевую кислоту, остальные аминокислоты указывают как заместители с суффиксом –ил-, перечисляя их последовательно, начиная с N-конца. Название полученного дипептида: ГЛИЦИЛАЛАНИН
ВИДЕО:
Комментариев нет:
Отправить комментарий