СРЕДА , 25.05.22 г. 403, 305

   СРЕДА , 25.05.22 г. 403, 305

ГРУППА 403 ХИМИЯ 78

ТЕМА: Алкены. Этилен, его получение (дегидрированием этана, деполимеризацией полиэтилена). Гомологический ряд, изомерия, номенклатура алкенов. 

Непредельные углеводороды

К непредельным относят углеводороды, содержащие в молекулах кратные связи между атомами углерода. Непредельными являются алкены, алкины, алкадиены (полиены). Непредельным характером обладают также циклические углеводороды, содержащие двойную связь в цикле (циклоалкены), а также циклоалканы с небольшим числом атомов углерода в цикле (три или четыре атома). Свойство «непредельности» связано со способностью этих веществ вступать в реакции присоединения, прежде всего водорода, с образованием предельных, или насыщенных углеводородов — алканов.

Алкены

Алкены - непредельные (ненасыщенные) ациклические алифатические углеводороды, имеющие в молекуле одну двойную связь С=С. Такая связь содержит одну сигма-связь (σ-связь) и одну пи-связь (π-связь). Своё второе название — олефины — алкены получили по аналогии с жирными непредельными кислотами (олеиновая, линолевая), остатки которых входят в состав жидких жиров — масел.

Алкены также называют этиленовыми углеводородами, по первому члену гомологического ряда - этилену - CH₂=CH₂. Общая формула их гомологического ряда - C_nH_2n.

Гомологический ряд алкенов	Структурные формулы	Названия, суффикс ен, илен
C2Н4	CH2=CH2	этен, этилен
C3H6	CH2=CH-CH3	пропен
C4H8	CH2=CH-CH2-CH3	бутен-1
	CH3-CH=CH-CH3	бутен-2

Гомологи

СH₂=CH₂   этен

СH₂=CH-CH₃ пропен

СH₂=CH-CH₂-CH₃ бутен-1

СH₂=CH-CH₂-CH₂-СН₃ пентен-1

Физические свойства алкенов

Этилен (этен) – бесцветный газ с очень слабым сладковатым запахом, немного легче воздуха, малорастворим в воде.

С₂ – С₄ (газы)

С₅ – С₁₇ (жидкости)

С₁₈ – (твёрдые)

§  Алкены не растворяются в воде, растворимы в органических растворителях (бензин, бензол и др.)

§  Легче воды

§  С увеличением Mr температуры плавления и кипения увеличиваются

Строение

Этилен – простейший представитель

Молекулярная формула – С₂Н₄

Электронная формула
Структурная формула
Пространственное строение	В молекуле этилена подвергаются гибридизации одна s- и две p-орбитали атомов C – sp2-гибридизация: Таким образом, каждый атом C имеет по три гибридных орбитали (идут на образование трёх σ-связей) и по одной негибридной p-орбитали (идут на образование одной p-связи): Образование молекулы этилена

Запомните характеристики sр² –гибридизации

1)    Плоское тригональное (треугольное) строение

2)    Угол – HCH - 120°

3)    Длина (-С=С-) связи –   0,134 нм

4)    Связи  - σ, p

5)    Невозможно вращение относительно (-С=С-) связи

Изомерия

Структурная изомерия алкенов

1. Изомерия углеродного скелета (начиная с С₄Н₈):

2. Изомерия положения двойной связи (начиная с С₄Н₈):

3. Межклассовая изомерия с циклоалканами, начиная с С₃Н₆:

Пространственная изомерия алкенов

   Вследствие жесткой закрепленности атомов С     возможна   цис-транс-изомерия.

Номенклатура

Названия алкенов формируются путем добавления суффикса "ен" к названию алкана с соответствующим числом: этен, пропен, бутен, пентен и т.д.

При составлении названия алкена важно учесть, что главная цепь атомов углерода должна обязательно содержать двойную связь. Принято начинать нумерацию атомов углерода с того края, к которому ближе двойная связь. В конце названия указывают атом углерода, у которого начинается двойная связь.

Образование названий алкенов по номенклатуре ИЮПАК

ГРУППА 305 ХИМИЯ 44,45

Тема: Аминокислоты.Белки. Первичная, вторичная, третичная структуры белков

 Химические свойства белков: горение, денатурация, гидролиз, цветные реакции.   

Растворение белков в воде. Обнаружение белков в молоке и в мясном бульоне. Изучение свойств белков.

Белки (протеины, полипептиды) — самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. В состав молекул белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы, фосфора и железа.

Мономерами белков являются аминокислоты, которые (имея в своём составе карбоксильную и аминогруппы) обладают свойствами кислоты и основания (амфотерны).

Благодаря этому аминокислоты могут соединяться друг с другом (их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен). В связи с этим молекулы белков имеют большие размеры, и их называют макромолекулами.

Структура белковой молекулы

Под структурой белковой молекулы понимают её аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы белка.

В молекулах белков встречается всего 20 видов различных аминокислот, и огромное разнообразие белков создаётся за счёт различного их сочетания.

• Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи — это первичная структура белка. Она уникальна для любого типа белка и определяет форму его молекулы, его свойства и функции.
• Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали в результате образования водородных связей между —СО и —NН группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи (между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты). Эта спираль — вторичная структура белка.
• Третичная структура белка — трёхмерная пространственная «упаковка» полипептидной цепи в виде глобулы (шарика). Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот (гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S–S связями).
• Некоторые белки (например, гемоглобин крови человека) имеют четвертичную структуру. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Четвертичная структура удерживается непрочными ионными, водородными и гидрофобными связями.

 

Структура белков может нарушаться (подвергаться денатурации) при нагревании, обработке некоторыми химическими веществами, облучении и др. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном — третичная, а затем — вторичная, и белок остаётся в виде полипептидной цепи. В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию.

Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Этот процесс называют ренатурацией.

 

Разрушение первичной структуры необратимо.

 

Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть ещё и сложные белки, в состав которых могут входить углеводы (гликопротеины), жиры (липопротеины), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеины) и др.

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

ТЕМА:Свойства белков. Превращение белков в организме.

Амфотерность белков

Молекулы белков содержат карбоксильные и аминогруппы, следовательно, они обладают амфотерными свойствами и образуют соли как с кислотами, так и с основаниями:

Гидролиз (разрушение) белков

Гидролиз белков происходит при нагревании с растворами кислот, щелочей или при действии ферментов по месту пептидных связей:

Качественные (цветные) реакции на белки

• 1. Биуретовая реакция (на пептидные связи): раствор белка + NaOH + Cu(OH)2 —> фиолетовое окрашивание
• 2. Ксантопротеиновая реакция (на остатки ароматических аминокислот; происходит нитрование бензольных колец):

раствор белка + HN03 (конц) —> желтое окрашивание

3. Реакция с ацетатом свинца (II) (на содержание серы):

раствор белка + Pb(CH3COO)2 + NaOH —> черный осадок

Денатурация

Денатурация — частичное или полное разрушение пространственной структуры белка (при сохранении им первичной структуры) под действием физических или химических факторов (нагревание, радиация, действие кислот, щелочей и т.д.). Денатурация происходит, например, при варке мяса или яиц.

ТЕМА:  Свойства белков. Превращение белков в орга­низме. Успехи в изучении и синтезе белков. Химия и здоровье человека. Лекарства. 

Белки в природе Белки – это молекулы жизни. Каждый живой организм содержит большое количество различных белковых молекул, при этом каждому виду присущи особые, свойственные только ему белки. Даже белки, выполняющие у различных видов одну и ту же функцию, отличаются друг от друга. Например, у всех позвоночных животных – рыб, птиц, млекопитающих – красные клетки крови содержат белок гемоглобин, переносящий кислород. Но гемоглобин у каждого вида животных свой, особенный. Молекула гемоглобина лошади отличается от соответствующего белка человека в 26 местах, свиньи – в 10 местах, а гориллы – всего лишь одной аминокислотой. Функции белков в организме очень разнообразны. Есть белки – переносчики веществ (молекул, ионов) и электронов; есть биокатализаторы, ускоряющие реакции в миллиарды раз и отличающиеся удивительной специфичностью, есть регуляторы различных биологических процессов в организме – гормоны, например, инсулин, вазопрессин, окситоцин. Белки защищают организм от инфекции, они способны узнавать и уничтожать чужеродные объекты: вирусы, бактерии, клетки. Контакты клетки с внешней средой также выполняют разнообразные белки, умеющие различать форму молекул, регистрировать изменение температуры, ничтожные примеси веществ, отличать один цвет от другого. Свойства белков Свойства белков весьма разнообразны и определяются их строением. 1. По растворимости в воде белки делятся на два класса: глобулярные белки – растворяются в воде или образуют коллоидные растворы; фибриллярные белки – в воде нерастворимы. 2. Денатурация. При нагревании, изменении кислотности среды происходит разрушение вторичной и третичной структуры белка с сохранением первичной. Это явление называют денатурацией. Пример денатурации – свертывание яичных белков при варке яиц. Денатурация бывает обратимой (при употреблении алкоголя, солёной пищи) и необратимой. Необратимая денатурация может быть вызвана высокими температурами, радиацией, при отравлении организма солями тяжелых металлов, спиртами, кислотами. ВИДЕО: Свертывание белков при нагревании Осаждение белков солями тяжелых металлов Осаждение белков спиртом 3. Гидролиз белков – это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков. 4. Для белков известно несколько качественных реакций. 1.     Все соединения, содержащие пептидную связь, дают фиолетовое окрашивание при действии на них солей меди (II) в щелочном растворе. Эта реакция называется биуретовой. ВИДЕО: ВИДЕО: Биуретовая реакция белков 2.     Белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланин, тирозин) дают желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты – ксантопротеиновая реакция. ВИДЕО: ВИДЕО: Качественные реакции на белки: биуретовая и ксантопротеиновая Ксантопротеиновая реакция белков 5. Амфотерные свойства белков Очень важным для жизнедеятельности живых организмов является буферное свойство белков, т.е. способность связывать как кислоты, так и основания, и поддерживать постоянное значение рН различных систем живого организма. Превращение белков в организме Животные организмы строят свои белки из аминокислот тех белков, которые они получают с пищей. Поэтому наряду с жирами и углеводами белки – обязательный компонент нашей пищи. Животные и растительные белки в пищеварительном тракте человека расщепляются на аминокислоты. В процессе переваривания пищи происходит гидролиз белков под влиянием ферментов. В желудке они расщепляются на более или менее крупные «осколки» – пептиды, которые далее в кишечнике гидролизуются до аминокислот. Последние всасываются ворсинками кишечника в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. Здесь из аминокислот под действием ферментов синтезируются белки, свойственные тканям человеческого тела. Для синтезирования белков необходимо наличие определенных аминокислот. Но в одних белках, поступающих с пищей, имеются все необходимые человеку аминокислоты, а в других не все. Организм человека может сам синтезировать некоторые аминокислоты или заменять их другими. Но 10 аминокислот он образовать не в состоянии. Их  должен непременно получать с пищей.  Эти  кислоты  называются  незаменимыми (см. Приложения). Белки, содержащие все необходимые аминокислоты, называют полноценными.  Остальные белки - неполноценные. Полноценными являются белки молока, сыра, мяса, рыбы, яиц,  бобовых.    Синтезом белков в клетках управляет ДНК. Он осуществляется на поверхности рибосом с помощью РНК. В организме человека белки почти не откладываются в запас. Излишки аминокислот в клетках печени превращаются в углеводы — глюкозу и гликоген или в резервный жир. Поэтому артистам балета слишком больших количеств белков в пище нужно избегать. Но и намеренное голодание, когда вследствие больших энерготрат организм, израсходовав запасы углеводов и жира, начинает тратить резервы белка, очень вредно. Это тратятся белки цитоплазмы клеток.   Судьба аминокислот в организме различна  1. Основная их масса расходуется на синтез белков, которые идут на увеличение белковой массы организма при его росте и на обновление белков, распадающихся в процессе жизнедеятельности. 2. Синтез белков идет с поглощением энергии. 3. Аминокислоты используются в организме и для синтеза небелковых азотсодержащих соединений, например нуклеиновых кислот. 4. Часть аминокислот подвергается постепенному распаду и окислению.   Успехи в изучении и синтезе белков Основные сведения о составе и строении белков были получены при изучении их гидролиза (гидролиз белков – необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот). Установлено, что в результате гидролиза любого белка получается смесь α-аминокислот, причем наиболее часто встречаются в составе белков 20 α-аминокислот. Как же аминокислоты образуют белковую молекулу? Еще в 80-х годах прошлого века русский ученый-биохимик А.Я. Данилевский на основании своих опытов впервые высказал гипотезу о пептидной связи между остатками аминокислот в белковой молекуле. В 1899 году исследованиями белков занялись немецкие химики-органики Эмиль Фишер и Франц Гофмейстер. Они высказали предположение, что в белках аминокислоты связаны за счет аминогруппы одной кислоты и карбоксила другой. При образовании такой связи выделяется молекула воды. Эта гипотеза была блестяще подтверждена экспериментально в 1907 году и получила название “полипептидной теории”. Фишеру удалось синтетически получить полипептиды, в молекулы которых входили различные аминокислотные остатки, соединенные пептидными связями.  Химический синтез широко применяют для получения пептидов, в т.ч. биологически активных гормонов и их разнообразных аналогов, используемых для изучения взаимосвязи структуры и биологической функции, а также пептидов, несущих антигенные детерминанты различных белков и применяемых для приготовления соответствующих вакцин. Первые химические синтезы белка в 60-е гг. (инсулина овцы и рибонуклеазы S), осуществленные в растворе с помощью тех же методов, которые используют при синтезе пептидов, были связаны с чрезвычайно большими сложностями. В каждом случае требовалось провести сотни химических реакций и окончательный выход белка был очень низок (менее 0,1%), в результате чего полученные препараты не удалось очистить. Позже были синтезированы некоторые химически чистые белки, в частности инсулин человека (П. Зибер и др.) и нейротоксин II из ядра среднеазиатской кобры (В.Т. Иванов). Однако до сих пор химический синтез белка представляет весьма сложную проблему и имеет скорее теоретическое, чем практическое значение. Более перспективны методы генетической инженерии, которые позволяют наладить промышленное получение практически важных белков и пептидов.  Упрощенный синтез полипептидов можно представить так: Вспомните: связь между остатками аминокислот, а именно: между группами С = О одной кислоты и N-H другой кислоты – называется пептидной (амидной), группа атомов –СО─NH ─ называется пептидной (амидной) группой. Пептидная или белковая цепь представляет собой продукт поликонденсации аминокислот. Один из концов цепи, где находится остаток аминокислоты со свободной аминогруппой, называется N-концом, сама аминокислота – N-концевой; другой конец цепи с остатком аминокислоты, имеющим карбоксильную группу, называется С-концом, кислота – С-концевой. Пептидную цепь всегда записывают, начиная с N-конца. В названии пептида за основу принимают С-концевую кислоту, остальные аминокислоты указывают как заместители с суффиксом –ил-, перечисляя их последовательно, начиная с N-конца. Название полученного дипептида: ГЛИЦИЛАЛАНИН  ВИДЕО: Качественное определение азота в органических соединениях